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Original title:
Investigations on the 100 kDa Homohexameric Protein Ph1500 by NMR Spectroscopy
Translated title:
Untersuchungen des 100 kDa schweren homohexamerischen Proteins Ph1500 mit Hilfe der NMR Spektroskopie
Author:
Varnay, Ilka
Year:
2009
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Kessler, Horst (Prof. Dr.)
Referee:
Lupas, Andrei (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
CHE Chemie
Keywords:
NMR, solution structure of Ph1500, protein evolution, large protein (100kDa), high-temperature measurement, full proton density, thermostability
Translated keywords:
Lösungs-NMR, Stuktur von Ph1500, Proteinevolution, 100 kDa schweres Protein, Hochtemperatur-Messungen, Protonendichte
Abstract:
Ph1500 is a 100 kDa homohexameric protein from the hyperthermophilic archae bacteria Pyrococcus horikoshii. It was selected for a study of the evolution of complex protein folds from simpler peptide fragments. The protein consists of two domains that have been expressed separately. The N-terminal domain is monomeric (8.5 kDa) and shows a β-clam fold that is also found in the N-terminal domains of several AAA proteins. The C-terminal domain lacks sequence similarity to proteins of known structure...     »
Translated abstract:
Ph1500 ist ein 100 kDa schweres homohexameres Protein und stammt aus dem hyperthermophilen Archaeon Pyrococcus horikoshii. Es wurde innerhalb der Proteinevolutionsstudie ueber die Entstehung komplexer Proteinfaltungen aus einfacheren Peptidfragmenten ausgewaehlt. Das Protein besteht aus zwei Domaenen, die beide separat exprimiert wurden. Die N-terminale Domaene (8.5 kDa) liegt monomer vor und zeigt eine β-clam Faltung, die auch in der N-terminalen Domaene von verschiedenen AAA Proteinen gefunden...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=678887
Date of submission:
04.11.2008
Oral examination:
27.01.2009
Pages:
132
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20081103-678887-1-1
Last change:
03.07.2009
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