Die Clathrin-vermittelte Endozytose ist ein wichtiger Prozess um die Abundanz von Proteinen an der Plasmamembran zu kontrollieren. Im Rahmen dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass SH3 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 (SH3P2) als ein Ubiquitin-Adapterprotein im endosomalen Transport involviert ist. Biochemische, zellbiologische und genetische Analysen in Arabidopsis haben gezeigt, dass SH3P2 mit Clathrin-umhüllten Vesikeln und mit Komponenten der endosomalen Transportmaschinerie assoziiert ist und der Erkennung von Ubiquitin-Konjugaten an der Plasmamembran dient.      «

Die Clathrin-vermittelte Endozytose ist ein wichtiger Prozess um die Abundanz von Proteinen an der Plasmamembran zu kontrollieren. Im Rahmen dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass SH3 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 (SH3P2) als ein Ubiquitin-Adapterprotein im endosomalen Transport involviert ist. Biochemische, zellbiologische und genetische Analysen in Arabidopsis haben gezeigt, dass SH3P2 mit Clathrin-umhüllten Vesikeln und mit Komponenten der endosomalen Transportmaschinerie assoziiert ist und...     »

Clathrin-mediated endocytosis is important to control protein abundance at the plasma membrane. The work presented in this thesis shows that SH3 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 (SH3P2) is a ubiquitin-adaptor protein involved in endosomal trafficking events. Using biochemical, cell biological and genetic methods, it was shown that SH3P2 is associated with clathrin-coated vesicles and with components of the endosomal transport machinery and is key for the recognition of ubiquitin-conjugates at the plasma membrane.     «

Clathrin-mediated endocytosis is important to control protein abundance at the plasma membrane. The work presented in this thesis shows that SH3 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 (SH3P2) is a ubiquitin-adaptor protein involved in endosomal trafficking events. Using biochemical, cell biological and genetic methods, it was shown that SH3P2 is associated with clathrin-coated vesicles and with components of the endosomal transport machinery and is key for the recognition of ubiquitin-conjugates at the pla...     »