Die Kristallstrukturen von zwei künstlichen Bindeproteinen (Anticalinen) wurden im Komplex mit ihrem jeweiligen Liganden analysiert. Ein Ligand war Hepcidin, ein durch vier Disulfidbrücken quervernetztes 25mer Peptid. Es zeigte sich, dass 14 der 21 Reste, die in der zur Selektion des Anticalins verwendeten Zufallsbibliothek randomisiert waren, mit dem Liganden interagieren, was die Tauglichkeit der Mutagenesestrategie unterstreicht. Der andere Ligand war der vaskuläre endotheliale Wachstumsfaktor (VEGF). Dieses Anticalin zeigte eine geänderte Anordnung der beta-Stränge gegenüber dem natürlichen Lipocalin-Gerüst. Dies machte sich vor allem in der Ausbildung eines psi-Loops bemerkbar, der durch eine im Verlauf der Zufallsmutagenese neu eingeführte Disulfidbrücke und einen Cluster von hydrophoben Seitenketten stabilisiert wird.
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Die Kristallstrukturen von zwei künstlichen Bindeproteinen (Anticalinen) wurden im Komplex mit ihrem jeweiligen Liganden analysiert. Ein Ligand war Hepcidin, ein durch vier Disulfidbrücken quervernetztes 25mer Peptid. Es zeigte sich, dass 14 der 21 Reste, die in der zur Selektion des Anticalins verwendeten Zufallsbibliothek randomisiert waren, mit dem Liganden interagieren, was die Tauglichkeit der Mutagenesestrategie unterstreicht. Der andere Ligand war der vaskuläre endotheliale Wachstumsfakto...
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