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- Original title:
- Dynamic Aspects of the Human Eye Lens Molecular Chaperones alphaA- and alphaB-crystallin studied by NMR Spectroscopy
- Translated title:
- Dynamische Aspekte der molekularen Chaperone alphaA- und alphaB-Kristallin der menschlichen Augenlinse untersucht mittels NMR Spektroskopie
- Author:
- Stavropoulou, Maria
- Year:
- 2017
- Document type:
- Dissertation
- Faculty/School:
- Fakultät für Chemie
- Advisor:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.)
- Referee:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.)
- Language:
- en
- Subject group:
- CHE Chemie
- Keywords:
- alphaA-crystallin, aB-crystallin, molecular chaperones, small heat shock proteins, solution-state NMR
- Translated keywords:
- alpha-Kristallin, alpha-B-Kristallin, Molecular Chaperone, kleine Hitzeschokproteine, Lösungs-NMR Spektroskopie
- TUM classification:
- CHE 244d; CHE 808d
- Abstract:
- The small heat shock proteins, alphaA- and alphaB-crystallin, play an important role in proteostasis. Using NMR spectroscopy, we showed that the alphaB complex interacts with a wide range of structurally variable clients. We assigned the C-terminal region of alphaA and showed further that cis-trans proline isomerization in alphaA indicates a potential role in regulating the oligomerization of sHsps. Finally, 15N relaxation experiments showed that alphaA appears to be more flexible than alphaB.
- Translated abstract:
- Kleine Hitzeschockproteine, alphaA und alphaB-Kristallin, spielen in Proteinhomöostase eine wichtige Rolle. NMR-Spektroskopie zeigte, dass der alphaB-Komplex mit unterschiedlichen Klienten interagiert. Wir haben die C-terminale Region von alphaA zugeordnet und zeigten weiter, dass cis-trans-Prolin-Isomerisierung eine potentielle Rolle bei der Regulierung der Oligomerisierung von kleinen Hitzeschockproteinen hat. In 15N Relaxationsexperimente ist alphaA flexibler als alphaB.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1379777
- Date of submission:
- 31.08.2017
- Oral examination:
- 16.11.2017
- File size:
- 15427293 bytes
- Pages:
- 169
- Urn (citeable URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20171116-1379777-1-3
- Last change:
- 03.12.2018
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