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Originaltitel:
Structural and functional evolution of the alternative splicing factor LS2 from Drosophila melanogaster
Übersetzter Titel:
Strukturelle und funktionelle Evolution des alternativen Spleißfaktors LS2 von Drosophila melanogaster
Autor:
Kawale, Ashish
Jahr:
2017
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Sattler, Michael (Prof. Dr.)
Gutachter:
Sattler, Michael (Prof. Dr.); Niessing, Dierk (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
LS2, G-quadruplex, U2AF50, RRM
Übersetzte Stichworte:
LS2, G-quadruplex, U2AF50, RRM
TU-Systematik:
CHE 808d; CHE 244d
Kurzfassung:
This thesis employs an integrated structural biology approach to characterize the RNA binding of the alternative splicing factor LS2, a paralog of the essential splicing factor U2AF50 in Drosophila melanogaster. The LS2 RNA binding domains (RRMs) have a conserved RRM fold but exhibit specific features to interact with G-quadruplex RNA in target messenger RNAs, distinct from U2AF50, which recognizes the single-stranded pyrimidine-rich RNA.
Übersetzte Kurzfassung:
Diese Arbeit beschäftigt sich mit einem integrierten Ansatz der Strukturbiologie zur Charakterisierung der RNA-Bindung des alternativen Spleißfaktors LS2, eines Paralogs des essentiellen Spleißfaktors U2AF50 in Drosophila melanogaster. Die LS2-RNS-Bindungsdomänen (RRMs) weisen eine konservierte RRM-Faltung auf, zeigen aber spezifische Eigenschaften, um mit G-Quadruplexen in Ziel-Messenger-RNS zu interagieren, im Gegensatz zu U2AF50, was einzelsträngige Pyrimidin-reiche RNS erkennt.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1342237
Eingereicht am:
10.01.2017
Mündliche Prüfung:
13.02.2017
Dateigröße:
12968029 bytes
Seiten:
135
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20170213-1342237-1-6
Letzte Änderung:
13.02.2018
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