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- Originaltitel:
- X-ray crystallographic analysis of the ‘ancestral β-subunit protein’ (Anbu) from Hyphomicrobium sp. and the hetero-oligomeric protease ClpP1/2 from Listeria monocytogenes
- Übersetzter Titel:
- Röntgenstrukturanalyse des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins’ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. und der hetero-oligomeren Protease ClpP1/2 aus Listeria monocytogenes
- Autor:
- Vielberg, Marie-Theres
- Jahr:
- 2017
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Groll, Michael (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Groll, Michael (Prof. Dr.); Kaila, Ville (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 800d
- Kurzfassung:
- Bacteria possess a huge variety of proteases for cellular maintenance and virulence regulation. Two representative candidates were studied via X-ray crystallography. The 'ancestral β-subunit protein' (Anbu) from Hyphomicrobium sp. was characterized to explore the evolutionary roots of the family of proteasomal Ntn-hydrolases, whereas the structure of the ClpP1/2 protease pointed out important differences between homo- and heteromeric ClpP complexes in Listeria monocytogenes.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Bakterien verfügen über eine Vielzahl an Proteasen, um ihre Lebensfunktion und Virulenz zu steuern. Zwei repräsentative Vertreter wurden per Röntgenstrukturanalyse untersucht. Mithilfe des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins‘ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. konnten die evolutionären Wurzeln der Familie der proteasomalen Ntn-Hydrolasen genauer erforscht werden, während die Struktur der ClpP1/2 Protease wichtige Unterschiede zwischen homo- und heteromeren ClpP Komplexen in Listeria monocytogenes au... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1400096
- Eingereicht am:
- 07.11.2017
- Mündliche Prüfung:
- 14.12.2017
- Dateigröße:
- 6619416 bytes
- Seiten:
- 113
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20171214-1400096-1-6
- Letzte Änderung:
- 30.04.2018
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