Der intrazelluläre Transport von Lasten wird durch Motorproteine bewerkstelligt, die sich gerichtet entlang von Zytoskelettfilamenten fortbewegen. Diese Arbeit befasst sich mit der mechanischen Charakterisierung heterodimerer Kinesin-2 Motoren, die sich durch ihren Aufbau aus zwei verschiedenen Untereinheiten auszeichnen. Die durchgeführten Experimente demonstrieren, dass Auto-Inhibierung und Prozessivität - zwei grundlegende funktionale Prinzipien molekularer Motoren - asymmetrisch auf die beiden Untereinheiten verteilt sein können. Entlang aufgespannter Mikrotubuli offenbaren diese Motoren eine bislang nicht beobachtete Bandbreite an Trajektorien. Anhand eines Modellsystems wird gezeigt, dass der Pfad von Kinesin Motoren der Flexibilität geschuldet ist, welche die beiden Motordomänen verbindet. Diese Arbeit leistet einen essenziellen Beitrag zum Verständnis der Funktionsweise der bislang kaum charakterisierten heterodimeren Kinesine.     «

Der intrazelluläre Transport von Lasten wird durch Motorproteine bewerkstelligt, die sich gerichtet entlang von Zytoskelettfilamenten fortbewegen. Diese Arbeit befasst sich mit der mechanischen Charakterisierung heterodimerer Kinesin-2 Motoren, die sich durch ihren Aufbau aus zwei verschiedenen Untereinheiten auszeichnen. Die durchgeführten Experimente demonstrieren, dass Auto-Inhibierung und Prozessivität - zwei grundlegende funktionale Prinzipien molekularer Motoren - asymmetrisch auf die beid...     »

Cellular cargo transport is mediated by motor proteins which move unidirectionally along cytoskeletal filaments. This work focusses on the mechanical characterization of heterodimeric Kinesin motors which are composed of two distinct subunits. The results herein demonstrate for the first time that the basic motor functions of auto-inhibition and processivity are accomplished by a clear devision of labor among the two distinct subunits. On suspended microtubules Kinesin motors display an astonishing variability in their trajectories. The mechanistic dissection presented here unequivocally identifies the connection between the motor domains to be the structural element that controls the Kinesin’s trajectory on a microtubule. Taken together, this work significantly advances our understanding of heterodimeric Kinesins and Kinesin motors in general.     «

Cellular cargo transport is mediated by motor proteins which move unidirectionally along cytoskeletal filaments. This work focusses on the mechanical characterization of heterodimeric Kinesin motors which are composed of two distinct subunits. The results herein demonstrate for the first time that the basic motor functions of auto-inhibition and processivity are accomplished by a clear devision of labor among the two distinct subunits. On suspended microtubules Kinesin motors display an astonish...     »