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Originaltitel:
Covalent capture of enzyme-substrate complexes for target identification and structure determination
Übersetzter Titel:
Kovalente Verknüpfung von Enzym-Substrat-Komplexen zur Substratidentifizierung und Strukturbestimmung
Autor:
Fauser, Joel
Jahr:
2021
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Itzen, Aymelt (Prof. Dr.)
Gutachter:
Itzen, Aymelt (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.); Marx, Andreas (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 820
Kurzfassung:
The human Fic enzyme FICD regulates the activity of the chaperone BiP by reversible AMP transfer. Herein, I use thiol-reactive nucleotide derivatives (TReNDs) to covalently link FICD to its substrate BiP and show that the target specificity of FICD is mediated by its TPR motifs. Furthermore, I use TReNDs for the identification and characterization of novel FICD AMPylation substrates. Preliminary work on a concept that allows covalent enrichment of AMPylation substrates is presented as well as an...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Das humane Fic-Enzym FICD reguliert die Aktivität des Chaperons BiP durch reversiblen AMP-Transfer. Hier verwende ich thiolreaktive Nukleotidderivate (TReNDs), um FICD kovalent an sein Substrat BiP zu binden und zeige, dass die Substratspezifität von FICD durch seine TPR-Motive vermittelt wird. Außerdem verwende ich TReNDs zur Identifizierung und Charakterisierung weiterer FICD AMPylierungssubstrate. Vorarbeiten zu einem Konzept, das die kovalente Anreicherung von AMPylierungssubstraten ermöglic...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1608888
Eingereicht am:
07.05.2021
Mündliche Prüfung:
04.10.2021
Dateigröße:
69313047 bytes
Seiten:
59
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20211004-1608888-1-7
Letzte Änderung:
24.11.2021
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