Das humane Fic-Enzym FICD reguliert die Aktivität des Chaperons BiP durch reversiblen AMP-Transfer. Hier verwende ich thiolreaktive Nukleotidderivate (TReNDs), um FICD kovalent an sein Substrat BiP zu binden und zeige, dass die Substratspezifität von FICD durch seine TPR-Motive vermittelt wird. Außerdem verwende ich TReNDs zur Identifizierung und Charakterisierung weiterer FICD AMPylierungssubstrate. Vorarbeiten zu einem Konzept, das die kovalente Anreicherung von AMPylierungssubstraten ermöglicht, werden ebenso vorgestellt wie ein Überblick über die jüngsten Fortschritte bei der kovalenten Stabilisierung von makromolekularen Komplexen für die Strukturbiologie.
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Das humane Fic-Enzym FICD reguliert die Aktivität des Chaperons BiP durch reversiblen AMP-Transfer. Hier verwende ich thiolreaktive Nukleotidderivate (TReNDs), um FICD kovalent an sein Substrat BiP zu binden und zeige, dass die Substratspezifität von FICD durch seine TPR-Motive vermittelt wird. Außerdem verwende ich TReNDs zur Identifizierung und Charakterisierung weiterer FICD AMPylierungssubstrate. Vorarbeiten zu einem Konzept, das die kovalente Anreicherung von AMPylierungssubstraten ermöglic...
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