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- Originaltitel:
- Nuclear Magnetic Resonance Characterization of Aggregating Biological Systems and Membrane Proteins
- Übersetzter Titel:
- Kernspinresonanzspektroskopische Charakterisierung der Aggregation biologischer Systeme und von Membranproteinen
- Autor:
- Rodriguez Camargo, Diana Carolina
- Jahr:
- 2015
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.); Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- Stichworte:
- hIAPP, NMR
- Übersetzte Stichworte:
- hIAPP, NMR
- TU-Systematik:
- CHE 244d; CHE 808d
- Kurzfassung:
- Ms. Diana Rodriguez Camargo developed during her PhD of a protocol for the recombinant production of the human hormone Islet Amyloid polypeptide (hIAPP) in E. coli. Furthermore, she characterized the aggregation properties of hIAPP in both oxidation states and determined its monomeric structure in solution. In addition, Ms. Rodriguez studied the interaction of the FRB domain of TOR with different membrane systems and analyzed them using NMR to better understand the localization of this protein a... »
- Übersetzte Kurzfassung:
- Frau Diana Rodriguez Camargo hat im Verlauf ihrer Doktorarbeit ein Protokoll zur rekombinanten Herstellung des menschlichen Hormons Islet-Amyloid-Polypeptid hIAPP in E. coli entwickelt. Weiterhin hat Frau Rodriguez Camargo die Aggregations¬eigenschaften von hIAPP in beiden Redoxzuständen charakterisiert und die Struktur des Monomer in Lösung bestimmt. Schliesslich hat Frau Rodriguez Camargo die Wechselwirkungen der FRB Domäne des TOR Proteins mit verschiedenen Membransysteme unter Verwendung von... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1274316
- Eingereicht am:
- 14.08.2015
- Mündliche Prüfung:
- 03.11.2015
- Dateigröße:
- 16912480 bytes
- Seiten:
- 62
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20151103-1274316-1-2
- Letzte Änderung:
- 01.07.2016
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