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- Originaltitel:
- Structural and functional characterization of the pyrrolysine biosynthetic enzymes PylB, PylC and PylD
- Übersetzter Titel:
- Strukturelle und funktionelle Charakterisierung der Pyrrolysin-Biosynthese Enzyme PylB, PylC und PylD
- Autor:
- Quitterer, Felix Gerald
- Jahr:
- 2014
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Groll, Michael (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Groll, Michael (Prof. Dr.); Schuster, Michael (Prof. Dr.); Eppinger, Jörg (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 800d
- Kurzfassung:
- The 22nd proteinogenic amino acid pyrrolysine is incorporated into certain archaeal and bacterial proteins via read-through of an UAG stop codon. This thesis presents the structural and functional characterization of the pyrrolysine biosynthetic enzymes PylB, PylC and PylD. Protein crystal structures in complex with substrates, intermediates, or products allow detailed insights into the reaction trajectory of the pyrrolysine biosynthesis.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die 22. proteinogene Aminosäure Pyrrolysin wird durch die Translation eines UAG-Stopcodons in bestimmte Proteine von Archaeen und Bakterien eingebaut. In dieser Arbeit wurden die an der Biosynthese von Pyrrolysin beteiligten Enzyme PylB, PylC und PylD strukturell und funktionell charaktierisiert. Kristallstrukturen im Komplex mit Substraten, Intermediaten oder Produkten ermöglichen genaue Einblicke in den Mechanismus der Pyrrolysin-Biosynthese.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1206589
- Eingereicht am:
- 15.04.2014
- Mündliche Prüfung:
- 03.06.2014
- Dateigröße:
- 123904960 bytes
- Seiten:
- 113
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20140603-1206589-0-0
- Letzte Änderung:
- 08.10.2014
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