The Fenna-Matthews Olson (FMO) complex, which mediates the transfer of solar energy from light harvesting complexes to reaction centers in photosynthetic green sulfur bacteria, is the simplest naturally occurring pigment-protein complex (PPC). It is a trimer of weakly interacting PPCs; each monomer contains seven bacteriochlorophyll a (BChl) molecules, in which delocalized excitations form a system of excitons. Two-dimensional photon echo spectroscopy (2DPE) is well suited to investigate the dynamic behavior of this system. Preliminary experimental 2DPE results revealed strongly coherent energy-transfer dynamics in the FMO complex; surprisingly long-lived coherences, with lifetimes up to 660 fs, were detected. In this work, 2DPE signals are simulated using the equation-of-motion phase-matching-approach, which is valid up to third order in the system-field interaction, has no limitations with respect to pulse duration, and automatically accounts for pulse overlap effects. Exciton dynamics, 2DPE spectra profiles, and oscillations in spectral peak intensity with population time of two FMO model systems were thoroughly studied. Because the monomers of the FMO trimer are weakly interacting, only a single monomer of the FMO complex is considered here, for which each of the seven pigments is represented by an electronic two-level system; excited states are coupled, thereby forming a system of excitons. Vibrational degrees of freedom of the pigments and the protein environment are taken into account as a harmonic (thermal) bath. Invoking the secular approximation, values for the dephasing of the exciton states and the pure optical dephasing were estimated by a comparison with experimental 2D signals. In order to account for vibronic effects on coherences, a second model is considered: a single pair of electronically coupled BChl molecules. As before, each molecule is allowed a single excited electronic state, however in this case one vibrational mode for each pigment is included in the system. The effect of dephasing and coherence transfer on system dynamics of the dimer model is studied in detail.     «

The Fenna-Matthews Olson (FMO) complex, which mediates the transfer of solar energy from light harvesting complexes to reaction centers in photosynthetic green sulfur bacteria, is the simplest naturally occurring pigment-protein complex (PPC). It is a trimer of weakly interacting PPCs; each monomer contains seven bacteriochlorophyll a (BChl) molecules, in which delocalized excitations form a system of excitons. Two-dimensional photon echo spectroscopy (2DPE) is well suited to investigate the dy...     »

Der Fenna-Matthews-Olson-Komplex (FMO), der in photosynthetischen grünen Schwefelbakterien den Transfer von solarer Lichtenergie aus Lichtsammelkomplexen zu den Reaktionszentren bewerkstelligt, ist der einfachste natürlich vorkommende Pigment-Protein-Komplex (PPC). Hierbei handelt es sich um ein Trimer von schwach wechselwirkenden PPCs, wobei jedes Monomer sieben Moleküle Bacteriochlorophyll a (BChl) enthält, in denen delokalisierte Anregungen ein System von Excitonen bilden. Zweidimensionale Photonechospektroskopie (2DPE) ist am besten geeignet, um das dynamische Verhalten dieses Systems zu erkunden. Vorläufige experimentelle 2DPE-Ergebnisse zeigten eine stark kohärente Energietransferdynamik im FMO-Komplex; langlebige Kohärenzen mit Lebensdauern von bis zu 660 fs konnten beobachtet werden. In dieser Arbeit wurden 2DPE-Signale unter Benutzung des equation-of-motion phase-matching-approach simuliert. Diese Methode ist bis zur dritten Ordnung in der System-Feld-Interaktion gültig, weist keine Beschränkungen bezüglich der Pulsdauer auf und berücksichtigt Pulsüberlappungseffekte. Excitonendynamik, 2DPE-Spektrenprofile und Oszillationen der spektralen Intensität von zwei FMO-Modellsystemen wurden ausführlich untersucht. Da die Monomere des FMO-Trimers schwach wechselwirken, wurde hier nur ein einzelnes Monomer des FMO-Komplexes behandelt, wobei jedes der sieben Pigmente als elektronisches Zwei-Niveau-System behandelt wurde. Angeregte Zustände wurden gekoppelt, so dass diese ein System von Excitonen bilden. Schwingungsfreiheitsgrade der Pigmente und der Proteinumgebung wurden als ein harmonisches (thermisches) Bad dargestellt. Unter Verwendung der Säkularnäherung wurden die Werte für die Dephasierung der Excitonenzustände und für die reine optische Dephasierung durch Vergleich mit experimentellen 2D-Signalen geschätzt. Um vibronische Effekte auf Kohärenzen zu berücksichtigen wurde ein zweites Modell betrachtet: ein einzelnes Paar von elektronisch gekoppelten BChl-Molekülen. Wie zuvor wurde jedem Molekül ein elektronisch angeregter Zustand erlaubt, jedoch wurde in diesem Falle eine Schwingungsmode für jedes Pigment im System berücksichtigt. Der Effekt der Dephasierung und des Kohärenztransfers auf die Dynamik des Systems und auf 2DPE-Spektren des Dimermodells wurde im Detail untersucht.     «

Der Fenna-Matthews-Olson-Komplex (FMO), der in photosynthetischen grünen Schwefelbakterien den Transfer von solarer Lichtenergie aus Lichtsammelkomplexen zu den Reaktionszentren bewerkstelligt, ist der einfachste natürlich vorkommende Pigment-Protein-Komplex (PPC). Hierbei handelt es sich um ein Trimer von schwach wechselwirkenden PPCs, wobei jedes Monomer sieben Moleküle Bacteriochlorophyll a (BChl) enthält, in denen delokalisierte Anregungen ein System von Excitonen bilden. Zweidimensionale Ph...     »