Chirale Alkohole sind wichtige Bausteine für die Synthese bioaktiver Substanzen. Einfach zugänglich sind diese Verbindungen durch biokatalytische Reduktion prochiraler Ketone. Die Identifizierung einer neuen Oxidoreduktase in Cyanobakterien, die auch mehrfach halogenierte Ketone enantioselektiv umsetzt, eröffnet einen neuen Zugang zu chiralen Synthesebausteinen. In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass sich cyanobakterielle Ketoacylreduktasen hinsichtlich ihrer spezifischen Aktivität, ihres Substratspektrums und ihrer Stabilität für den technischen Einsatz eignen. In einer Untersuchung von 16 Ketoacylreduktasen aus Cyanobakterien verschiedener taxonomischer Ordnungen wurden die Enzyme mit dem größten Potential für asymmetrische Synthesen identifiziert. Am Beispiel eines dieser Enzyme wurde eine neue Methode zur in situ Regenerierung der benötigten Cofaktoren entwickelt und zur asymmetrischen Synthese angewendet.