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Originaltitel:
Development of Optimized IgG-Binding Affinity Materials
Übersetzter Titel:
Entwicklung Optimierter Affinitätsmaterialien für die Binding von IgG
Autor:
Kaveh Baghbaderani, Yasmin
Jahr:
2024
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Engineering and Design
Institution:
Lehrstuhl für Bioseparation Engineering (Prof. Berensmeier)
Betreuer:
Berensmeier, Sonja (Prof. Dr.)
Gutachter:
Berensmeier, Sonja (Prof. Dr.); Jungbauer, Alois (Prof. Dr.); Schwaminger, Sebastian (Priv.-Doz. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
Stichworte:
antibodies, downstream processing, Protein A, magnetic nanoparticles, affinity peptide tag
Übersetzte Stichworte:
Antikörper, Protein Reinigung, Protein A, Magnetische Nanopartikel, Affinitätspeptid-Tag
TU-Systematik:
CIT 900; CIT 060
Kurzfassung:
Protein A-mediated IgG capture methods are still the workhorse of robust downstream platform processes for monoclonal antibodies. During the course of this work, two main approaches were pursued to optimize IgG separation techniques. The first approach focused on rationally designed polymerized Protein A domains. The second approach focused on the magnetic separation of IgG using bare iron oxide nanoparticles as the carrier material for the immobilization of the ligands the magnetic separation o...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Die IgG-Separation mit Protein A-Materialien ist nach wie vor das Herzstück zuverlässiger Plattformprozesse für die Reinigung monoklonaler Antikörper. Im Rahmen dieser Arbeit wurden zwei Konzepte zur Optimierung dieser Separationsprozesse verfolgt. Der erste Ansatz konzentrierte sich auf rational designte polymerisierte Protein-A-Domänen. Der zweite Ansatz fokussierte sich auf die Verwendung von unmodifizierten Eisenoxid-Nanopartikeln für die Immobilisierung der Protein A-basierten Liganden und...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1737339
Eingereicht am:
26.03.2024
Mündliche Prüfung:
22.11.2024
Dateigröße:
5151668 bytes
Seiten:
189
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:91-diss-20241122-1737339-0-4
Letzte Änderung:
21.01.2025
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