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Original title:
Aggregation propensities of the yeast Sup35p and mouse prion protein domains in the cytosol of mammalian cells
Translated title:
Das Aggregationsverhalten von Domänen des Hefeprionproteins Sup35p und des murinen Prionproteins im Zytosol von Säugerzellen
Author:
Krammer, Carmen
Year:
2008
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Referee:
Schätzl, Hermann (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften
Keywords:
yeast prion, PrP, aggregation
Translated keywords:
Hefeprion, PrP, Aggregation
Abstract:
Prions are self-propagating, infectious protein aggregates. The exact mechanism of prion formation and potential co-factors are poorly understood. Aim of this study was a comparative analysis of the aggregation propensities of the murine prion protein PrP and the yeast prion protein Sup35p in the cytosol of mammalian cells. In the first part of this work aggregation propensities of chimeric proteins derived from the Sup35p prion domain NM and PrP were performed. While NM remained soluble, cytoso...    »
Translated abstract:
Prionen sind infektiöse, sich autokatalytisch vermehrende Proteinaggregate. Die genauen Mechanismen der Prionbildung sind nur unzureichend bekannt. Ziel dieser Arbeit war eine Analyse des Aggregationsverhaltens von murinem Prionprotein PrP und dem Hefeprionprotein Sup35p im Zytosol von Säugerzellen. Zunächst wurde das Aggregationsverhalten chimärer Proteine aus der Priondomäne NM von Sup35p und PrP untersucht. Während Sup35p-NM löslich blieb, kam es zur Aggregation von zytosolischem PrP. Eine Fu...    »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=669173
Date of submission:
25.08.2008
Oral examination:
09.12.2008
Pages:
162
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20080812-669173-1-8
Last change:
22.12.2008
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