The E. coli chaperonin GroEL and its cofactor GroES promote protein folding by sequestering non-native polypeptides in a cage-like structure. Here the contribution of this essential system to protein folding is defined by functional analysis and quantitative proteomics. Approximately 250 different proteins interact with GroEL in wild-type cells, but most of these can utilize either GroEL or the upstream chaperones trigger factor (TF) and DnaK for folding. Obligate GroEL-dependence is limited to only ~85 substrates, including 13 essential proteins, which occupy more than 75% of the GroEL capacity. These proteins are stabilized by TF and DnaK against aggregation but reach native state only upon transfer to GroEL/GroES. Proteins with (beta/alpha)8 TIM barrel domains are substantially enriched among these substrates.
Übersetzte Kurzfassung:
Das E. coli Chaperonin GroEL und sein Kofaktor GroES vermitteln die Faltung von nicht nativen Polypeptiden durch den Einschluss innerhalb ihrer hohlraumartigen Struktur. Hier wird der Beitrag dieses essentiellen Systems zur Proteinfaltung durch Funktionsanalyse und quantitative Proteomik definiert. Ungefähr 250 verschiedene Proteine wechselwirken mit GroEL in Wildtyp Zellen, die meisten dieser Proteine können allerdings sowohl mit Hilfe von GroEL als auch der vorgeschalteten Chaperone Trigger Faktor (TF) und DnaK erfolgreich falten. Absolute GroEL Abhängigkeit ist auf nur ~85 Substrate einschließlich 13 essentieller Proteine begrenzt, welche zusammen mehr als 75% der GroEL Kapazität belegen. Diese Proteine werden von TF und DnaK vor Aggregation bewahrt, können ihre native Struktur aber erst nach Übergabe zu GroEL/GroES erreichen. Proteine mit (beta/alpha)8 TIM barrel Struktur sind unter diesen Substraten wesentlich angereichert.
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München
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