In der Arbeit wurden makromolekulare Proteinkomplexe in verschiedenen funktionellen Zuständen mit der Rasterkraftmikroskopie (AFM) untersucht. Um die Abbildung von biologischen Einzelmolekülen in Lösung zu verbessern, wurde das kommerzielle Gerät um eine Regelungseinheit ergänzt. Diese ermöglichte eine präzisere Kontrolle der bei der Abbildung wirkenden Kräfte. Das Hauptstudienobjekt war das Chaperonin GroEL aus Escherichia coli, das im Komplex mit GroES und Substraten abgebildet werden konnte. Daneben wurde das 20S-Proteasom aus Thermoplasma acidophilum, eine Proteinabbaumaschinerie, sowie das SMC-Protein aus Bacillus subtilis, das für die Packung der DNA zuständig ist, untersucht.
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In der Arbeit wurden makromolekulare Proteinkomplexe in verschiedenen funktionellen Zuständen mit der Rasterkraftmikroskopie (AFM) untersucht. Um die Abbildung von biologischen Einzelmolekülen in Lösung zu verbessern, wurde das kommerzielle Gerät um eine Regelungseinheit ergänzt. Diese ermöglichte eine präzisere Kontrolle der bei der Abbildung wirkenden Kräfte. Das Hauptstudienobjekt war das Chaperonin GroEL aus Escherichia coli, das im Komplex mit GroES und Substraten abgebildet werden konnte....
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