Enzyme des alternativen Terpen-Biosynthesewegs wurden in Escherichia coli aus Wild-Typ- und rekombinanten Stämmen mittels Säulenchromatographie zur Homogenität gereinigt. Für die Bestimmung der Enzymaktivitäten wurden geeignete Assay-Methoden eingeführt. Die Enzyme wurden detailliert charakterisiert. Neue Intermediate und mutmaßliche Inhibitoren des Deoxyxylulose-Phosphatwegs wurden offengelegt. Die gereinigten, rekombinanten Enzyme wurden als Werkzeuge für die Herstellung großer Mengen an Intermediaten verwendet, um spätere Schritte zur Bildung von Isopentenylpyrophosphat aufzuklären.
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Enzyme des alternativen Terpen-Biosynthesewegs wurden in Escherichia coli aus Wild-Typ- und rekombinanten Stämmen mittels Säulenchromatographie zur Homogenität gereinigt. Für die Bestimmung der Enzymaktivitäten wurden geeignete Assay-Methoden eingeführt. Die Enzyme wurden detailliert charakterisiert. Neue Intermediate und mutmaßliche Inhibitoren des Deoxyxylulose-Phosphatwegs wurden offengelegt. Die gereinigten, rekombinanten Enzyme wurden als Werkzeuge für die Herstellung großer Mengen an Inter...
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