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- Originaltitel:
- Function and Design of Protein Conformational Switches
- Übersetzter Titel:
- Funktion und Design von Schaltstellen zur Konformationsänderung in Proteinen
- Autor:
- Baumgart, Mona
- Jahr:
- 2021
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Kaila, Ville R. I. (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Kaila, Ville R. I. (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- Stichworte:
- Protein design, Protein, Biochemistry, Structure analysis, Conformational switch
- Übersetzte Stichworte:
- Proteindesign, Protein, Biochemie, Strukturanalyse, Conformational switch
- TU-Systematik:
- CHE 802
- Kurzfassung:
- The aim of the thesis was to design artificial de novo protein systems with buried charged residues inside the hydrophobic protein core, and further, analyzing the conformational switching in Hsp90 by engineering a charged linker region. Artificial 4-α-helical bundles were developed as simplified model systems to study the effect of buried charged elements and to get an insight into complex mechanisms. Therefore, molecular dynamics simulations were combined with experimental characterization.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Ziel dieser Arbeit war es künstliche de novo Proteinsysteme mit geladenen, im hydrophoben Proteininneren eingebetteten Resten zu designen and des Weiteren die Analyse des Konformationswechsels von Hsp90 durch eine geladene Linkerregion. Artifizielle 4-α-helikale Bundles wurden als vereinfachtes Modell entwickelt, um den Effekt eingebetteter, geladener Elemente zu untersuchen und um einen Einblick in komplexe Mechanismen zu erhalten. Dazu wurden molekulardynamische Simulationen mit experimentelle... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1615110
- Eingereicht am:
- 01.07.2021
- Mündliche Prüfung:
- 13.08.2021
- Dateigröße:
- 34467575 bytes
- Seiten:
- 178
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20210813-1615110-1-4
- Letzte Änderung:
- 14.10.2021
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