In a genome-wide Y2H Screen we identified HIF1α as new interaction partner of the E3 Ligase RNF8. Both proteins are overexpressed in TNBC cells resulting in invasion, metastasis and resistance to chemotherapy. In further interaction studies we reveal the additional binding of TRAF6 to RNF8 and of TRAF6 to HIF1α. TRAF6 stabilizes HIF1α protein levels, however if RNF8 joins the complex HIF1α levels are decreased to no detection limit. This study proves a functional consequence of the down regulation of HIF1α and unravels a possible new tumor suppressor role of RNF8 by counteracting the HIF1α-driven cancer progression through TRAF6.      «

In a genome-wide Y2H Screen we identified HIF1α as new interaction partner of the E3 Ligase RNF8. Both proteins are overexpressed in TNBC cells resulting in invasion, metastasis and resistance to chemotherapy. In further interaction studies we reveal the additional binding of TRAF6 to RNF8 and of TRAF6 to HIF1α. TRAF6 stabilizes HIF1α protein levels, however if RNF8 joins the complex HIF1α levels are decreased to no detection limit. This study proves a functional consequence of the down regulati...     »

In einem genomweiten Hefe-Zwei-Hybrid Screen wurde HIF1α als neuer Interaktionspartner der E3 Ligase RNF8 identifiziert. Beide Proteine sind in TNBC Zellen als hochexprimiert beschrieben. Darüber hinaus konnte wir zeigen, dass die E3 Ligase TRAF6 ebenfalls mit RNF8 und HIF1α interagiert. TRAF6 alleine stabilisiert HIF1α, jedoch wird HIF1α degradiert wenn RNF8 mit TRAF6 und HIF1α einen Komplex bildet. Die Degradierung hat die fehlende Aktivierung der Zielgene von HIF1α zur Folge, was auf eine neue Tumorsuppressorrolle von RNF8 schliessen lässt. RNF8 wirkt somit der TRAF6 bedingten, tumor induzierenden Wirkung von HIF1α entgegen.     «

In einem genomweiten Hefe-Zwei-Hybrid Screen wurde HIF1α als neuer Interaktionspartner der E3 Ligase RNF8 identifiziert. Beide Proteine sind in TNBC Zellen als hochexprimiert beschrieben. Darüber hinaus konnte wir zeigen, dass die E3 Ligase TRAF6 ebenfalls mit RNF8 und HIF1α interagiert. TRAF6 alleine stabilisiert HIF1α, jedoch wird HIF1α degradiert wenn RNF8 mit TRAF6 und HIF1α einen Komplex bildet. Die Degradierung hat die fehlende Aktivierung der Zielgene von HIF1α zur Folge, was auf eine neu...     »