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Originaltitel:
Characterization of the structure, dynamics and immersion properties of the membrane-associating FATC domain of ataxia telangiectasia mutated by solution NMR spectroscopy and complementary methods
Übersetzter Titel:
Charakterisierung der Struktur, Dynamik, und Eintaucheigenschaften der membranassoziierenden FATC Domäne von Ataxia Telangiectasia Mutated mit NMR-Spektroskopie in Lösung und komplementären Methoden
Autor:
Abd Rahim, Munirah Sufiyah
Jahr:
2019
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.)
Gutachter:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.); Reif, Bernd (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 808d; CHE 244d
Kurzfassung:
Ataxia telangiectasia mutated (ATM) is a signaling kinase involved in the DNA damage repair and the stress response in eukaryotes. Misregulation is associated with various diseases. The study presents the NMR characterization of the structure, dynamics, and immersion properties of the micelle-associated FATC domain of human ATM. Complementary insights were obtained from MD simulations. The importance of aromatic residues for the membrane affinity was analyzed based on a mutagenesis study.
Übersetzte Kurzfassung:
Ataxia Telangiectasia Mutated (ATM) ist eine Proteinkinase, die die DNA Reparatur und zelluläre Stressantworten in Eukaryoten reguliert. Verschiedene Krankheiten basieren auf einer Fehlregulation. Die Arbeit präsentiert die NMR-Charakterisierung der Struktur, Dynamik und Eintaucheigenschaften der mizellenassoziierten FATC Domäne von humanem ATM. Ergänzende Einblicke wurden von MD-Simulationsdaten erhalten. Die Rolle aromatischer Reste für die Membranaffinität wurde mit einer Mutagenesstudie unte...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1464580
Eingereicht am:
05.12.2018
Mündliche Prüfung:
21.01.2019
Dateigröße:
36608947 bytes
Seiten:
94
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20190121-1464580-1-6
Letzte Änderung:
01.04.2019
 BibTeX