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- Original title:
- Single-molecule study of the Glucocorticoid Receptor Ligand Binding Domain
- Original subtitle:
- Conformational dynamics of hormone binding and chaperone interaction
- Translated title:
- Einzel-Molekül Studie der Glucocorticoid-Rezeptor Ligandenbindungsdomäne
- Translated subtitle:
- Konformationelle Dynamiken von Hormon-Bindung und Chaperon Interaktion
- Author:
- Suren, Thomas
- Year:
- 2018
- Document type:
- Dissertation
- Faculty/School:
- Fakultät für Physik
- Advisor:
- Rief, Matthias (Prof. Dr.)
- Referee:
- Rief, Matthias (Prof. Dr.); Bausch, Andreas (Prof. Dr.)
- Language:
- en
- Subject group:
- PHY Physik
- Keywords:
- Glucocorticoid Receptor, Single-Molecule, protein, chaperones, folding, hormone, Force-Spectroscopy
- Translated keywords:
- Glucocorticoid-Rezeptor, Einzelmolekül, Protein, Chaperone, Faltung, Hormon, Kraftspektroskopie
- TUM classification:
- PHY 820d
- Abstract:
- The Glucocorticoid Receptor is a key signaling protein with a role in many serious diseases, but many details of its function are still unresolved. It is of additional interest as it constitutes a model system for studying how chaperones function, assisting one fifth of all proteins in eukaryotes. State-of-the-art techniques were developed to provide detailed insights into chaperone-assisted receptor function, through the manipulation and observation of single protein molecules in real time.
- Translated abstract:
- Der Glucocorticoid-Rezeptor ist ein Signalprotein, der bei vielen schweren Erkrankungen eine Rolle spielt. Die Details seiner Funktionsweise sind unklar. Er ist zusätzlich intessant als Modellsystem für die Funktionsweise von Chaperonen, die etwa ein Fünftel aller Proteine in Eukaryoten unterstützen. Modernste Methoden wurden weiterentwickelt, um Deteils der chaperon-gestützten Rezeptor Funktionsweise zu ergründen, indem einzelne Protein Moleküle in Echtzeit manipuliert und beobachtet wurden.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1446872
- Date of submission:
- 02.07.2018
- Oral examination:
- 27.07.2018
- File size:
- 46523210 bytes
- Pages:
- 226
- Urn (citeable URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20180727-1446872-1-5
- Last change:
- 26.07.2020
BibTeX