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- Originaltitel:
- Probing the catalytic activity and oligomeric assembly of S. aureus ClpXP
- Übersetzter Titel:
- Untersuchung der katalytischen Aktivität und des Oligomerisierungszustands von S. aureus ClpXP
- Autor:
- Lakemeyer, Markus
- Jahr:
- 2018
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Lang, Kathrin (Prof. Dr.); Kaiser, Markus (Prof. Dr.); Hagn, Franz (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 600d; CHE 800d
- Kurzfassung:
- The ClpXP protease is a global regulator of bacterial virulence and targeting this complex may open new opportunities for antibacterial therapy. Here, three novel classes of chemical tool compounds are presented that were applied to study the oligomeric assembly of ClpXP and to manipulate its activity. The presented small molecules surpassed previous inhibitor classes in potency as well as selectivity. In addition, the compounds revealed interesting modes of action that will promote the future... »
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die ClpXP-Protease ist ein globaler Regulator der bakteriellen Virulenz und die Manipulation dieses Enzymkomplexes könnte neue antibakterielle Therapieoptionen eröffnen. In dieser Arbeit werden drei neue Klassen von niedermolekularen Schlüsselverbindungen dargestellt. Diese wurden zur Untersuchung der Oligomerisierung des ClpXP-Komplexes und zur Manipulation seiner Aktivität angewendet. Zusätzlich offenbarten die Verbindungen interessante Wirkmechanismen, die die zukünftige Inhibitorentwicklung... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1459223
- Eingereicht am:
- 23.10.2018
- Mündliche Prüfung:
- 16.11.2018
- Dateigröße:
- 23567518 bytes
- Seiten:
- 234
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20181116-1459223-1-5
- Letzte Änderung:
- 16.11.2019
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