We investigated the influence of different solvent conditions on loop formation dynamics in model peptides, in natural fragments and in a protein by triplet-triplet energy transfer (TTET). In comparison with water, the kinetics of loop formation and the activation energy are increased in protectants. In denaturants, loop formation is slowed down but the activation energy is unaffected. From viscosity dependent loop formation measurements, we found no evidence for internal friction, independent of the amino acid sequence. Solvent friction however depends on the solvent composition, on temperature and on the side chains. In the protein carp β-parvalbumin (PV), we could detect different subpopulations in the unfolded and an intermediate state and determine their kinetics for loop formation by using TTET. The comparison of PV fragments with the full length protein shows, that long range interactions slow down loop formation.     «

We investigated the influence of different solvent conditions on loop formation dynamics in model peptides, in natural fragments and in a protein by triplet-triplet energy transfer (TTET). In comparison with water, the kinetics of loop formation and the activation energy are increased in protectants. In denaturants, loop formation is slowed down but the activation energy is unaffected. From viscosity dependent loop formation measurements, we found no evidence for internal friction, independent o...     »

Der Einfluss von verschiedenen Lösungsmittelbedingungen auf die Kettendynamik in Modellpeptiden, Proteinfragmenten und einem Protein wurde mittels Triplett-Triplett Energietransfer (TTET) untersucht. Im Vergleich zu Wasser ist die Kontaktbildung der Kettenenden und die zugehörige Aktivierungsenergie in stabilisierenden Solventien erhöht, während sie in destabilisierenden Solventien erniedrigt ist und die Aktivierungsenergie gleich bleibt. Aus Messungen der Kettendynamik bei verschiedenen Lösungsmittelviskositäten wurde, unabhängig der Aminosäuresequenz, kein Hinweis für innere Reibung gefunden. Die Lösungsmittelreibung hingegen hängt von der Peptidsequenz ab. In dem Protein β-Parvalbumin konnten verschiedene Populationen innerhalb des entfalteten und eines intermediären Zustandes gefunden werden. Der Vergleich von Fragmenten mit dem Gesamtprotein zeigt, dass Wechselwirkungen über weite Distanzen die Kettendynamik verlangsamen.     «

Der Einfluss von verschiedenen Lösungsmittelbedingungen auf die Kettendynamik in Modellpeptiden, Proteinfragmenten und einem Protein wurde mittels Triplett-Triplett Energietransfer (TTET) untersucht. Im Vergleich zu Wasser ist die Kontaktbildung der Kettenenden und die zugehörige Aktivierungsenergie in stabilisierenden Solventien erhöht, während sie in destabilisierenden Solventien erniedrigt ist und die Aktivierungsenergie gleich bleibt. Aus Messungen der Kettendynamik bei verschiedenen Lösun...     »