Hsp90 ist ein hoch konserviertes molekulares Chaperon, welches die Reifung vieler verschiedener Proteine, wie Kinasen und Transkriptionsfaktoren, unterstützt. Hsp90 unterscheidet sich von anderen Chaperonen durch seine Selektivität für bestimmte Substratproteine und dadurch, dass es an schon gefaltete Proteine bindet und so den konformationellen Zustand reguliert. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass jedes getestete Hsp90-Substratprotein eine generelle Abhängigkeit von Hsp70 und einen spezifischen Bedarf an Hsp90 aufweist. Die Ergebnisse demonstrieren eine ungeahnte Plastizität des Hsp90-Chaperonsystems, wobei die Aktivität der Substratproteine stark von bestimmten Cochaperonen abhängig ist. Durch die substratspezifischen Cochaperone und durch Wechselwirkung mit Hsp70 und dem Ubiquitin-Proteasomsystem kann Hsp90 die Substratreifung spezifisch regulieren.     «

Hsp90 ist ein hoch konserviertes molekulares Chaperon, welches die Reifung vieler verschiedener Proteine, wie Kinasen und Transkriptionsfaktoren, unterstützt. Hsp90 unterscheidet sich von anderen Chaperonen durch seine Selektivität für bestimmte Substratproteine und dadurch, dass es an schon gefaltete Proteine bindet und so den konformationellen Zustand reguliert. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass jedes getestete Hsp90-Substratprotein eine generelle Abhängigkeit von Hsp70 und einen sp...     »

The Hsp90 machinery is the most complex chaperone system in the cytosol of the eukaryotic cell supporting the maturation of many different proteins. It is set apart from other chaperones by its selectivity for certain client proteins including steroid hormone receptors and kinases and by the fact that it binds to native-like proteins thereby controlling the conformational state. This work unveiled that Hsp90 client proteins are generally dependent on Hsp70 but exhibit a specific need for Hsp90. The results demonstrate an unexpected plasticity of the Hsp90 chaperon machinery with highly client-specific co-chaperone dependencies required for substrate maturation. Together with Hsp70 and the ubiquitin proteasome system the Hsp90 system can have many different outcomes specific for each client protein.     «

The Hsp90 machinery is the most complex chaperone system in the cytosol of the eukaryotic cell supporting the maturation of many different proteins. It is set apart from other chaperones by its selectivity for certain client proteins including steroid hormone receptors and kinases and by the fact that it binds to native-like proteins thereby controlling the conformational state. This work unveiled that Hsp90 client proteins are generally dependent on Hsp70 but exhibit a specific need for Hsp90....     »