The molecular chaperone Hsp90 is essential for the stabilization and activation of numerous other proteins. The interaction of p53 and Hsp90 was analyzed using biochemical and biophysical methods and a model for the complex of the two proteins could be obtained, providing insights into the substrate binding of Hsp90. Furthermore, the Hsp90 cochaperone Sti1 was studied. This protein strongly decreases the enzymatic activity of Hsp90. Applying NMR spectroscopic methods, the mechanism could be clarified underlying the inhibition of Hsp90 by Sti1. For the DP1 and DP2 domains of Sti1 that have an important role in the activation of steroid hormone receptors, the three-dimensional structures could be determined by NMR.     «

The molecular chaperone Hsp90 is essential for the stabilization and activation of numerous other proteins. The interaction of p53 and Hsp90 was analyzed using biochemical and biophysical methods and a model for the complex of the two proteins could be obtained, providing insights into the substrate binding of Hsp90. Furthermore, the Hsp90 cochaperone Sti1 was studied. This protein strongly decreases the enzymatic activity of Hsp90. Applying NMR spectroscopic methods, the mechanism could be cl...     »

Das molekulare Chaperon Hsp90 ist unerlässlich für die Stabilisierung und Aktivierung zahlreicher anderer Proteine. Die Wechselwirkung zwischen p53 und Hsp90 wurde mit Hilfe biochemischer und biophysikalischer Methoden analysiert und es konnte ein Modell erstellt werden für den Komplex aus beiden Proteinen, welches Einblicke darüber gibt wie Hsp90 Substratproteine bindet. Weiterhin wurde das Hsp90 Cochaperon Sti1 untersucht. Dieses Protein verlangsamt stark die enzymatische Aktivität von Hsp90. Unter Anwendung NMR spektroskopischer Methoden konnte der Mechanismus aufgeklärt werden, der der Inhibierung von Hsp90 durch Sti1 zugrunde liegt. Für die Sti1 DP1 und DP2 Domänen, welche eine wichtige Rolle für die Aktivierung von Steroid Hormonrezeptoren spielen, konnten durch NMR die dreidimensionalen Strukturen ermittelt werden.      «

Das molekulare Chaperon Hsp90 ist unerlässlich für die Stabilisierung und Aktivierung zahlreicher anderer Proteine. Die Wechselwirkung zwischen p53 und Hsp90 wurde mit Hilfe biochemischer und biophysikalischer Methoden analysiert und es konnte ein Modell erstellt werden für den Komplex aus beiden Proteinen, welches Einblicke darüber gibt wie Hsp90 Substratproteine bindet. Weiterhin wurde das Hsp90 Cochaperon Sti1 untersucht. Dieses Protein verlangsamt stark die enzymatische Aktivität von Hsp9...     »