Die Aktivierung vieler regulatorischer Proteine bedarf des koordinierten Zusammenspiels der Chaperone Hsp90 und Hsp70, welches durch das Adapterprotein Sti1 ermöglicht wird. Der Aufbau, die Dynamik und die Regulation von Sti1 sowie die komplexe Interaktion mit Hsp90 und Hsp70 wurden mithilfe von biochemischen, strukturellen und zellulären Methoden aufgeklärt und ein Modell für den Transfer von Substratproteine erstellt: Sti1 bindet beide Chaperone gleichzeitig über eine zentrale Plattform, während ein zweites flexibel verknüpftes Modul neue Hsp70-Substrat-Komplexe anliefert.
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Die Aktivierung vieler regulatorischer Proteine bedarf des koordinierten Zusammenspiels der Chaperone Hsp90 und Hsp70, welches durch das Adapterprotein Sti1 ermöglicht wird. Der Aufbau, die Dynamik und die Regulation von Sti1 sowie die komplexe Interaktion mit Hsp90 und Hsp70 wurden mithilfe von biochemischen, strukturellen und zellulären Methoden aufgeklärt und ein Modell für den Transfer von Substratproteine erstellt: Sti1 bindet beide Chaperone gleichzeitig über eine zentrale Plattform, währe...
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