Kleine Hitzeschockproteine (sHsps) sind molekulare Chaperone. Sie enthalten neben einer konservierten alpha-Kristallin-Domäne flankierende Bereiche. Bioinformatische Analysen zeigten, dass diese für die Funktion essentiellen Bereiche im Laufe der Evolution mehrfach parallel erfunden wurden. Die Chaperonfunktion von sHsps kann durch eine salzabhängige Verschiebung der Oligomerisierung reguliert werden. Die Wechselwirkung mit Substraten konnte dabei durch Massenspektrometrie und chemischer Quervernetzung detailliert untersucht werden.     «

Kleine Hitzeschockproteine (sHsps) sind molekulare Chaperone. Sie enthalten neben einer konservierten alpha-Kristallin-Domäne flankierende Bereiche. Bioinformatische Analysen zeigten, dass diese für die Funktion essentiellen Bereiche im Laufe der Evolution mehrfach parallel erfunden wurden. Die Chaperonfunktion von sHsps kann durch eine salzabhängige Verschiebung der Oligomerisierung reguliert werden. Die Wechselwirkung mit Substraten konnte dabei durch Massenspektrometrie und chemischer Querve...     »