Understanding how chaperones work is an important question in basic biology, given their function as guardians of protein folding and homeostasis. In this thesis, the molecular chaperone Spy of E. coli was used to study kinetic, thermodynamic, and structural principles that enable molecular chaperones to promote client folding. The fundamental basis of Spy’s chaperoning function is the amphiphilic and flexible nature of its client binding site. It allows proteins to fold while continuously bound to Spy without affecting their folding pathway. Hence, Spy acts by providing a sanctuary for folding proteins thus preventing cell-toxic aggregation.     «

Understanding how chaperones work is an important question in basic biology, given their function as guardians of protein folding and homeostasis. In this thesis, the molecular chaperone Spy of E. coli was used to study kinetic, thermodynamic, and structural principles that enable molecular chaperones to promote client folding. The fundamental basis of Spy’s chaperoning function is the amphiphilic and flexible nature of its client binding site. It allows proteins to fold while continuously bound...     »

Wie molekulare Chaperone ihre zelluläre Funktion in der Proteinfaltung und –homöostase ausüben, ist eine wichtige Frage in der Biologie. In dieser Arbeit wurde das Chaperon Spy aus E. coli verwendet, um kinetische, thermodynamische, und strukturelle Prinzipien zu untersuchen, nach welchen Chaperone Proteinen bei der Faltung unterstützen. Grundlage für die Chaperonfunktion von Spy ist die amphiphile und flexible Oberfläche, die die Faltung von Proteinen ermöglicht, während sie an Spy gebunden bleiben, jedoch ohne den Faltungsweg zu beeinflussen. Demnach bietet Spy eine Zuflucht für faltende Proteine und vermeidet damit zelltoxische Aggregation.     «

Wie molekulare Chaperone ihre zelluläre Funktion in der Proteinfaltung und –homöostase ausüben, ist eine wichtige Frage in der Biologie. In dieser Arbeit wurde das Chaperon Spy aus E. coli verwendet, um kinetische, thermodynamische, und strukturelle Prinzipien zu untersuchen, nach welchen Chaperone Proteinen bei der Faltung unterstützen. Grundlage für die Chaperonfunktion von Spy ist die amphiphile und flexible Oberfläche, die die Faltung von Proteinen ermöglicht, während sie an Spy gebunden ble...     »