Die NMR-Spektroskopie stellt eine der wenigen analytischen Methoden dar, welche es erlauben, sowohl die Struktur als auch die Dynamik eines Moleküls mit atomarer Auflösung zu bestimmen. In der vorliegenden Arbeit wurden einerseits Methoden entwickelt, um bisher schwer zugängliche NMR-Parameter zu quantifizieren, welche eine Analyse im obigen Sinn ermöglichen. Andererseits wurden bereits beschriebene Verfahren verwendet, um die Struktur und Dynamik des Protein Rezeptors BMPR-IA aufzuklären. Dabei konnte ein Unordnungs-Ordnungs-Übergang bei der Bindung des natürlichen Liganden nachgewiesen werden.
«
Die NMR-Spektroskopie stellt eine der wenigen analytischen Methoden dar, welche es erlauben, sowohl die Struktur als auch die Dynamik eines Moleküls mit atomarer Auflösung zu bestimmen. In der vorliegenden Arbeit wurden einerseits Methoden entwickelt, um bisher schwer zugängliche NMR-Parameter zu quantifizieren, welche eine Analyse im obigen Sinn ermöglichen. Andererseits wurden bereits beschriebene Verfahren verwendet, um die Struktur und Dynamik des Protein Rezeptors BMPR-IA aufzuklären. Dabei...
»