In dieser Arbeit wurden verschiedene Komponenten des Typ III Sekretionssystems von Yersinia enterocolitica untersucht. Die regulatorischen Proteine LcrV und LcrG wurden mittels SAXS-Messungen analysiert und die räumlichen Strukturen der Homodimere von LcrV und LcrG sowie des Heterodimers LcrV/LcrG berechnet. Kupplungsexperimente mit LcrG zeigten Interaktionen desselben mit den Chaperonen des Sekretionssystems. SycO, ein zu Beginn der Arbeit unbekanntes Chaperon, konnte in nativer Form rekombinant hergestellt und die Wechselwirkung mit seinem Effektor YopO mittels nativer Gelelektrophorese nachgewiesen werden. Einen Beitrag zur Aufklärung der Substraterkennung lieferten Studien, die zeigten, dass der cytosolische Teil von YscQ, einer Komponente des inneren Ringes, mit Substraten und Substrat/Chaperon-Komplexen interagiert.     «

In dieser Arbeit wurden verschiedene Komponenten des Typ III Sekretionssystems von Yersinia enterocolitica untersucht. Die regulatorischen Proteine LcrV und LcrG wurden mittels SAXS-Messungen analysiert und die räumlichen Strukturen der Homodimere von LcrV und LcrG sowie des Heterodimers LcrV/LcrG berechnet. Kupplungsexperimente mit LcrG zeigten Interaktionen desselben mit den Chaperonen des Sekretionssystems. SycO, ein zu Beginn der Arbeit unbekanntes Chaperon, konnte in nativer Form rekombinan...     »

Within this study different components of the type III secretion system of Yersinia enterocolitica were investigated. The regulatory proteins LcrV and LcrG were analyzed by SAXS measurements and a three-dimensional structure of the homodimers of LcrV and LcrG and the heterodimer LcrV/LcrG were calculated. Cross-linking experiments with LcrG demonstrated its interaction with chaperones of the secretion system. SycO a chaperone which was unknown at the beginning of this work was expressed recombinantly in its native form and was shown to interact with its effector protein YopO via native gel electrophoresis. A contribution to clarify substrate recognition was delivered by studies with the cytosolic part of YscQ, a component of the inner ring. It was shown that YscQ interacts with substrates and substrate/chaperon complexes.     «

Within this study different components of the type III secretion system of Yersinia enterocolitica were investigated. The regulatory proteins LcrV and LcrG were analyzed by SAXS measurements and a three-dimensional structure of the homodimers of LcrV and LcrG and the heterodimer LcrV/LcrG were calculated. Cross-linking experiments with LcrG demonstrated its interaction with chaperones of the secretion system. SycO a chaperone which was unknown at the beginning of this work was expressed recombin...     »