Die β-Propeller bilden eine große Gruppe von Proteinen, die aus strukturell repetitiven Einheiten, den Propellerblättern aufgebaut sind. Bioinformatische Analysen der Propellerproteine weisen auf einen Ursprung aus einer gemeinsamen ancestralen Form hin. Dabei sind zwei evolutionäre Szenarios für die Entstehung der Propellerfaltung denkbar, die Amplifikation aus einem einzelnen Blatt und die Oligomerisierung aus größeren Fragmenten. Im Labor wurde die strukturelle Wiederholungseinheit verwendet, um Propellerdomänen aus kleineren, selbstassemblierenden Fragmenten aufzubauen. Es war möglich, Propeller unterschiedlicher Größe zu konstruieren, je nachdem wie viele Propellerblätter das Ausgangsfragment besaß. Insgesamt traten β-Propeller mit sechs bis zehn Blättern auf. Da ein zehnblättriger Propeller größer ist als alle bekannten β-Propeller in der Strukturdatenbank, wurde versucht, über ein Protein mit 14 identischen Sequenzwiederholungen, eine Aussage über die maximale Größe der β-Propellerdomäne zu machen. Die Kristallstruktur eines solchen Proteins ergab, dass dieser Propeller in zwei strukturell ähnliche Domänen mit jeweils sieben Propellerblättern faltet.
«
Die β-Propeller bilden eine große Gruppe von Proteinen, die aus strukturell repetitiven Einheiten, den Propellerblättern aufgebaut sind. Bioinformatische Analysen der Propellerproteine weisen auf einen Ursprung aus einer gemeinsamen ancestralen Form hin. Dabei sind zwei evolutionäre Szenarios für die Entstehung der Propellerfaltung denkbar, die Amplifikation aus einem einzelnen Blatt und die Oligomerisierung aus größeren Fragmenten. Im Labor wurde die strukturelle Wiederholungseinheit verwendet,...
»