Die Priondomäne NM des Hefeprions Sup35p wurde in dieser Arbeit als nicht pathogenens und bereits gut untersuchtes amyloides Modellprotein zur Aufklärung des Assemblierungsverhaltens und des Einflusses zweiwertiger Metallionen verwendet. Es wurde erstmals eine filamentäre, nicht-amyloide Assemblierungsform von NM beschrieben, die alternativ zu amyloiden Fibrillen gebildet wird. Obwohl NM keine bekannten Metallbindemotive besitzt, konnte die Komplexierung von Kupfer, Zink und Mangan gezeigt werden. Die Bindung zweiwertiger Metallionen beeinflusste sowohl die Keimbildungsrate als auch das Auftreten amorpher Aggregate, hatte jedoch keinen Effekt auf die Wachstumsgeschwindigkeit amyloider Fibrillen.     «

Die Priondomäne NM des Hefeprions Sup35p wurde in dieser Arbeit als nicht pathogenens und bereits gut untersuchtes amyloides Modellprotein zur Aufklärung des Assemblierungsverhaltens und des Einflusses zweiwertiger Metallionen verwendet. Es wurde erstmals eine filamentäre, nicht-amyloide Assemblierungsform von NM beschrieben, die alternativ zu amyloiden Fibrillen gebildet wird. Obwohl NM keine bekannten Metallbindemotive besitzt, konnte die Komplexierung von Kupfer, Zink und Mangan gezeigt werde...     »

The prion domain NM of the yeast prion Sup35 was employed as non-pathogenic well investigated amyloid model protein to characterize its assembly behaviour and the influence of divalent metal ions thereon. In this work an alternative assembly pathway into a filamtous and non-amyloidogenic assembly form of NM was described. Although NM has no known metal binding motifs, complexation of copper, zinc, and manganese could be detected. Binding of divalent metal ions influenced nucleation, as a first step of fiber assembly, as well as amorphous aggregation. However, there was no apparent effect on fiber elongation.     «

The prion domain NM of the yeast prion Sup35 was employed as non-pathogenic well investigated amyloid model protein to characterize its assembly behaviour and the influence of divalent metal ions thereon. In this work an alternative assembly pathway into a filamtous and non-amyloidogenic assembly form of NM was described. Although NM has no known metal binding motifs, complexation of copper, zinc, and manganese could be detected. Binding of divalent metal ions influenced nucleation, as a first s...     »