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Originaltitel:
Functional and Structural Studies of the FGFR1 Oncogene Partner Protein and Biochemical Investigations of the Retinoblastoma Protein and its Binding Partners
Übersetzter Titel:
Funktions- und strukturelle Studien des FGFR1 Oncogene Partner-Proteins und der biochemischen Untersuchungen des Retinoblastoma Proteins und seiner verbindlichen Partner
Autor:
Mikolajka, Aleksandra
Jahr:
2007
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Budisa, Nediljko (Priv.-Doz. Dr.)
Gutachter:
Glaser, Steffen Johannes (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
Schlagworte (SWD):
Retinoblastom; Tumorhemmung; Proteine; Onkoproteine; Röntgenstrukturanalyse
TU-Systematik:
CHE 820d
Kurzfassung:
The thesis presented here is a result of the studies carried out in the Department of Structural Research at the Max Planck Institute for Biochemistry in Martinsried. The work has been divided into two parts. The first project is focused on the X-ray structure determination of the dimerization domain of the fibroblast growth factor receptor 1 oncogene partner. The second project concerned the biochemical studies of the retinoblastoma protein (pRb) and its interaction with the proteins involved i...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Die hier vorgestellte Arbeit ist das Ergebnis von Forschungsstudien in der Abteilung Strukturforschung am Max Planck Institut für Biochemie, Martinsried. Die Arbeit unterteilt sich in zwei Blöcke. Das erste Projekt befasst sich mit der Lösung der Röntgenstruktur der Dimerisierungsdomäne des Fibroblast Wachstumsfaktor Rezeptor 1 (FGFR1) Oncogen Partner (FOP). Das Zweite behandelt biochemische Untersuchungen am Retinoblastoma Protein (pRb) und dessen Interaktion mit Proteinen der Zellzyklus Regula...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=614708
Eingereicht am:
22.11.2006
Mündliche Prüfung:
21.02.2007
Dateigröße:
17821038 bytes
Seiten:
129
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20070221-614708-0-2
Letzte Änderung:
10.03.2010
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