This thesis investigates the interaction between Alzheimer's disease amyloid-β peptide (Aβ) and the small heat shock protein αB-crystallin (αBC). By exploiting the range of biophysical techniques, it was demonstrated that αBC alters Aβ fibril structure, preventing a compact conformation and promoting a polymorph with a dynamic N-terminus. This modification impacts fibril properties. Solid-state NMR was used to structurally characterize both polymorphs. αBC interactions with Aβ40 species were studied using solution-state NMR and super-resolution fluorescence imaging.     «

This thesis investigates the interaction between Alzheimer's disease amyloid-β peptide (Aβ) and the small heat shock protein αB-crystallin (αBC). By exploiting the range of biophysical techniques, it was demonstrated that αBC alters Aβ fibril structure, preventing a compact conformation and promoting a polymorph with a dynamic N-terminus. This modification impacts fibril properties. Solid-state NMR was used to structurally characterize both polymorphs. αBC interactions with Aβ40 species were stu...     »

Die Interaktion zwischen dem Amyloid-β (Aβ) Peptid der Alzheimer-Krankheit und dem kleinen Hitzeschockprotein αB-Crystallin (αBC) wurde untersucht. Es wurde gezeigt, dass αBC die Bildung einer kompakten Konformation von Aβ-Fibrillen verhindert und ein Polymorph mit einem dynamischen N-Terminus fördert. Dies beeinflusst die Fibrillen Eigenschaften. Beide Polymorphe wurden mittels Festkörper-NMR strukturell charakterisiert. Die Interaktionen zwischen αBC und der Aβ40-Spezies wurden mittels Lösungs-NMR und superauflösender Fluoreszenzmikroskopie untersucht.     «

Die Interaktion zwischen dem Amyloid-β (Aβ) Peptid der Alzheimer-Krankheit und dem kleinen Hitzeschockprotein αB-Crystallin (αBC) wurde untersucht. Es wurde gezeigt, dass αBC die Bildung einer kompakten Konformation von Aβ-Fibrillen verhindert und ein Polymorph mit einem dynamischen N-Terminus fördert. Dies beeinflusst die Fibrillen Eigenschaften. Beide Polymorphe wurden mittels Festkörper-NMR strukturell charakterisiert. Die Interaktionen zwischen αBC und der Aβ40-Spezies wurden mittels Lösungs...     »