Das Chaperon Hsp90 stabilisiert und aktiviert eine Vielzahl von verschiedenen Proteinen. Um seine biologische Funktion auszuüben, ist dafür oft die Interaktion mit Co-Chaperonen notwendig. In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss der zwei Co-Chaperone FKBP51 und FKBP52 auf den Hsp90:GR Komplex mit biochemischen, biophysikalischen und strukturellen Methoden untersucht. Die Ergebnisse verbessern das Verständnis des Hsp90:GR:FKBP51/52 Systems und legen nahe, dass die FK1-Domäne eine zentrale Rolle bei der Regulation der Hormonassoziation spielt.
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Das Chaperon Hsp90 stabilisiert und aktiviert eine Vielzahl von verschiedenen Proteinen. Um seine biologische Funktion auszuüben, ist dafür oft die Interaktion mit Co-Chaperonen notwendig. In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss der zwei Co-Chaperone FKBP51 und FKBP52 auf den Hsp90:GR Komplex mit biochemischen, biophysikalischen und strukturellen Methoden untersucht. Die Ergebnisse verbessern das Verständnis des Hsp90:GR:FKBP51/52 Systems und legen nahe, dass die FK1-Domäne eine zentrale R...
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