The 26S proteasome is a 2.5 MDa protein complex that orchestrates protein degradation in eukaryotic cells at the final stage of the ubiquitin proteasome system (UPS). A combination of different approaches – provision of nucleotide analogs, directed point mutations in the AAA+ ATPase subunits or using a designed model substrate – resulted in the alteration of the conformational equilibria of the proteasome, and ultimately with the help of single-particle cryo-electron microscopy led to the identification of three newly discovered proteasome states. With this the communication between the proteasome subunits could be better understood.     «

The 26S proteasome is a 2.5 MDa protein complex that orchestrates protein degradation in eukaryotic cells at the final stage of the ubiquitin proteasome system (UPS). A combination of different approaches – provision of nucleotide analogs, directed point mutations in the AAA+ ATPase subunits or using a designed model substrate – resulted in the alteration of the conformational equilibria of the proteasome, and ultimately with the help of single-particle cryo-electron microscopy led to the identi...     »

Das 26S Proteasom ist ein 2,5 MDa großer Proteinkomplex, der als Exekutive im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) für den Abbau von Proteinen in eukaryotischen Zellen verantwortlich ist. Die Kombination dreier Methoden – der Einsatz von Nukleotidanalogen, direkte Punktmutationen im ATPase Modul und die Zugabe eines Modell-Substrats – wurde benutzt, um das 26S Proteasom in unterschiedliche Zustandsequilibria zu überführen und schließlich mit Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie drei unbekannte Zustände zu entdecken. Mit Hilfe dieser konnte die Kommunikation zwischen den 26S Proteasom-Untereinheiten besser verstanden werden.     «

Das 26S Proteasom ist ein 2,5 MDa großer Proteinkomplex, der als Exekutive im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) für den Abbau von Proteinen in eukaryotischen Zellen verantwortlich ist. Die Kombination dreier Methoden – der Einsatz von Nukleotidanalogen, direkte Punktmutationen im ATPase Modul und die Zugabe eines Modell-Substrats – wurde benutzt, um das 26S Proteasom in unterschiedliche Zustandsequilibria zu überführen und schließlich mit Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie drei unbekannte...     »