Alternative splicing often affects structured and highly conserved regions of proteins, generating so called non-trivial splicing variants of unknown structure and cellular function. A respective splice variant of Rab1A lacks nearly 40 % of the sequence of the native Rab1A protein, including most of the regulatory interaction sites. However, this variant represents a stable, folded protein with remarkably altered functional characteristics. Overall the results reveal a new regulatory mechanism for human Rab1A in vesicular transport via alternative non-trivial splicing.     «

Alternative splicing often affects structured and highly conserved regions of proteins, generating so called non-trivial splicing variants of unknown structure and cellular function. A respective splice variant of Rab1A lacks nearly 40 % of the sequence of the native Rab1A protein, including most of the regulatory interaction sites. However, this variant represents a stable, folded protein with remarkably altered functional characteristics. Overall the results reveal a new regulatory mechanism...     »

Alternatives Spleißen führt zur Beeinflussung von strukturierten und hoch konservierten Regionen von Proteinen, wodurch so genannte nicht-triviale Spleiß-Varianten, mit unbekannter Struktur und zellulärer Funktion, entstehen. In einer entsprechenden Variante von Rab1A fehlen ungefähr 40 % der nativen Sequenz, welche einen Großteil der regulierenden Interaktionsstellen beinhaltet. Dennoch stellt diese Variante ein stabiles, gefaltetes Protein mit erheblich veränderten funktionellen Eigenschaften dar. Diese Ergebnisse decken einen neuen regulativen Mechanismus für das menschliche Rab1A Protein im vesikulären Transport auf.      «

Alternatives Spleißen führt zur Beeinflussung von strukturierten und hoch konservierten Regionen von Proteinen, wodurch so genannte nicht-triviale Spleiß-Varianten, mit unbekannter Struktur und zellulärer Funktion, entstehen. In einer entsprechenden Variante von Rab1A fehlen ungefähr 40 % der nativen Sequenz, welche einen Großteil der regulierenden Interaktionsstellen beinhaltet. Dennoch stellt diese Variante ein stabiles, gefaltetes Protein mit erheblich veränderten funktionellen Eigenschaften...     »