Der programmierte Zelltod ist ein zellulärer Regulationsmechanismus, der gefährliche oder unnütze Zellen aus einem Organismus entfernt und damit vor Entartung und Tumorentstehung schützen kann. Die vorliegende Habilitationsschrift und die darin behandelten Originalarbeiten beleuchten die Rolle der BCL-2 Proteine und IAP (Inhibitor of Apoptosis) Proteine im Prozess des programmierten Zelltodes (Apoptose). Es wird die Frage beleuchtet, wie verschiedene Gewebe des Körpers apoptotische Signale individuell verarbeiten und welche Rolle Proteine der BCL-2 oder IAP Familie dabei spielen. Die dargestellten Arbeiten zeigen eine zentrale aber in unterschiedlichen Geweben des Körpers sehr individuelle Rolle von anti-apoptotischen Proteinen des IAP Familienmitglieds XIAP (X-linked IAP). XIAP reguliert FAS-induzierte Apoptose in Hepatozyten, indem es die Aktivierung von apoptotischen Signalwegen durch Inhibition aktivierter Caspasen steuert und die Rekrutierung des intrinsischen Signalweges initiiert. In T-Lymphozyten im Thymus hingegen ist XIAP nicht in der Lage, in FAS-induzierte Apoptose regulierend einzugreifen. Des Weiteren zeigen die Arbeiten, dass die BCL-2 Proteine BID und BIM Apoptose in Hepatozyten nach toxischer Schädigung regulieren. Die Arbeiten definieren fundamentale Regulationsmechanismen der Zellphysiologie und haben direkte Auswirkungen auf das Verständnis der Apoptose.     «

Der programmierte Zelltod ist ein zellulärer Regulationsmechanismus, der gefährliche oder unnütze Zellen aus einem Organismus entfernt und damit vor Entartung und Tumorentstehung schützen kann. Die vorliegende Habilitationsschrift und die darin behandelten Originalarbeiten beleuchten die Rolle der BCL-2 Proteine und IAP (Inhibitor of Apoptosis) Proteine im Prozess des programmierten Zelltodes (Apoptose). Es wird die Frage beleuchtet, wie verschiedene Gewebe des Körpers apoptotische Signale indiv...     »