Hsp90 is a conserved and abundant molecular chaperone. The function of Hsp90 is regulated through the interactions with various accessory proteins, called co-chaperone. Different Hsp90/co-chaperone complexes have been found to have important functions in the maturation of the client proteins. In this thesis, the complexes formed by Hsp90 and its co-chaperones were characterized and the progression of the chaperone cycle was investigated by analytical ultracentrifugation, fluorescence resonance energy transfer in combination with other biochemical, biophysical and in vivo methods. A new asymmetric intermediate complex was identified and its role for the Hsp90 chaperone cycle was determined.     «

Hsp90 is a conserved and abundant molecular chaperone. The function of Hsp90 is regulated through the interactions with various accessory proteins, called co-chaperone. Different Hsp90/co-chaperone complexes have been found to have important functions in the maturation of the client proteins. In this thesis, the complexes formed by Hsp90 and its co-chaperones were characterized and the progression of the chaperone cycle was investigated by analytical ultracentrifugation, fluorescence resonance e...     »

Hsp90 ist ein evolutionär hoch konserviertes und weit verbreitetes ATP-abhängiges molekulares Chaperon. Hsp90 agiert nicht alleine, sondern mit Hilfe von verschiedenen akzessorischen Proteinen, den sogenannten Co-Chaperonen. Unterschiedliche Hsp90/Co-Chaperon-Komplexe wurden während der Reifung von Substratproteinen gefunden. In dieser Arbeit wurden die Komplexe, die Hsp90 mit den Co-Chaperonen bildet, charakterisiert und deren Einfluss auf den Chaperonzyklus durch analytische Ultrazentrifugation und Fluoreszenz Resonanz Energie Transfer untersucht. Zusätzlich wurden weitere biochemische, biophysikalische und in vivo Methoden angewendet, um diese Interaktionen zu analysieren. Ein neuer und für den Verlauf des Chaperonzyklus wichtiger assymetrischer Intermediat-Komplex wurde identifiziert und charakterisiert.     «

Hsp90 ist ein evolutionär hoch konserviertes und weit verbreitetes ATP-abhängiges molekulares Chaperon. Hsp90 agiert nicht alleine, sondern mit Hilfe von verschiedenen akzessorischen Proteinen, den sogenannten Co-Chaperonen. Unterschiedliche Hsp90/Co-Chaperon-Komplexe wurden während der Reifung von Substratproteinen gefunden. In dieser Arbeit wurden die Komplexe, die Hsp90 mit den Co-Chaperonen bildet, charakterisiert und deren Einfluss auf den Chaperonzyklus durch analytische Ultrazentrifugatio...     »