Myomesin ist ein Quervernetzer Myosins in der M-Bande der Muskel-Sarkomere und als solches regelmäßig Zugkräften bei und nach Muskelkontraktion ausgesetzt. Im Rahmen der Doktorarbeit sind die speziellen elastischen Eigenschaften Myomesins in kraftspektroskopischen Einzelmolekülmessungen mit dem Rasterkraftmikroskop detailliert untersucht worden. Insbesondere ist es gelungen, schnelle Entfaltungs-/Rückfaltungsübergänge einzelner α-Helices, die die C-terminalen Ig-Domänen Myomesins verbinden, mit hoher Präzision aufzulösen. So konnte gezeigt werden, dass diese schnelle Reversibilität der α-Helix-Entfaltung bei ungewöhnlich hohen Kräften die elastischen Eigenschaften Myomesins im physiologisch relevanten Kraftbereich wesentlich bestimmt.     «

Myomesin ist ein Quervernetzer Myosins in der M-Bande der Muskel-Sarkomere und als solches regelmäßig Zugkräften bei und nach Muskelkontraktion ausgesetzt. Im Rahmen der Doktorarbeit sind die speziellen elastischen Eigenschaften Myomesins in kraftspektroskopischen Einzelmolekülmessungen mit dem Rasterkraftmikroskop detailliert untersucht worden. Insbesondere ist es gelungen, schnelle Entfaltungs-/Rückfaltungsübergänge einzelner α-Helices, die die C-terminalen Ig-Domänen Myomesins verbinden, mit...     »

Myomesin is a myosin cross-linker in the M-band of muscle sarcomeres. As such, it is routinely subject to pulling forces during and after muscle contraction. Within the context of the thesis, the special elastic properties of myomesin have been studied in detail by means of single-molecule force spectroscopy with the atomic force microscope. In particular, fast unfolding/refolding transitions of single α-Helices connecting the C-terminal Ig domains of myomesin have successfully been resolved with high precision. Thus, it could be shown that the fast reversibility of α-helix unfolding at surprisingly high forces provides an essential contribution to the elastic properties of myomesin within the physiologically relevant force regime.     «

Myomesin is a myosin cross-linker in the M-band of muscle sarcomeres. As such, it is routinely subject to pulling forces during and after muscle contraction. Within the context of the thesis, the special elastic properties of myomesin have been studied in detail by means of single-molecule force spectroscopy with the atomic force microscope. In particular, fast unfolding/refolding transitions of single α-Helices connecting the C-terminal Ig domains of myomesin have successfully been resolved wit...     »