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Original title:
Exploring the Atypical Mechanisms of Protein Ubiquitination by Ariadne E3 Ligases
Translated title:
Erforschung der atypischen Mechanismen von Protein-Ubiquitinierung von Ariadne E3 Ligasen
Author:
Tripathi-Giesgen, Ishita
Year:
2023
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
TUM School of Natural Sciences
Institution:
Professur für Zelluläre Proteinbiochemie (Prof. Feige)
Advisor:
Schulman, Brenda (Prof. Dr.)
Referee:
Schulman, Brenda (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
CHE Chemie
Keywords:
ARIH1, Salmonella, oxyester, Cul9, Ferroptosis, p53
Translated keywords:
ARIH1, Salmonella, Oxyester, Cul9, Ferroptose, p53
TUM classification:
BIO 200; CHE 000
Abstract:
Protein ubiquitination regulates multiple cellular processes. This study focuses on mechanism of E3 ligases ARIH1 and Cul9, in different biological pathways. We found ARIH1 to exhibit non-canonical roles by ubiquitinating serine residues or helping Salmonella during infection. Cul9, on the other hand, forms higher assembly complex that is required to bind p53 and protect cells from ferroptosis. This research enhances our understanding of protein ubiquitination by these E3s.
Translated abstract:
Die Ubiquitinierung von Proteinen reguliert mehrere zelluläre Prozesse. Diese Studie konzentriert sich auf den Mechanismus der E3-Ligasen ARIH1 und Cul9. Wir fanden heraus, dass ARIH1 nicht-kanonische Rollen spielt, indem es Serinreste ubiquitiniert oder während einer Salmonelleninfektion funktioniert. Cul9 hingegen bildet einen höheren komplex, um p53 zu binden und Zellen vor Ferroptose zu schützen. Diese Forschung verbessert unser Verständnis der Protein-Ubiquitinierung durch diese E3s.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1715490
Date of submission:
18.07.2023
Oral examination:
15.09.2023
File size:
123665348 bytes
Pages:
191
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20230915-1715490-1-2
Last change:
15.09.2024
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