Pflanzliche DEG15-Proteasen alternieren zwischen degradierender und das peroxisomale targeting Signal (PTS2) processierender Spezifität über ein Ca2+-abhängige Dimerisierung. Sie besitzen einen loop in der Proteasedomäne, sowie einen N- bzw. C-terminus von unbekannter Sequenzhomologie. DEG15-Proteasen gruppieren sich in pflanzliche und solche aus Säugern und Schleimpilzen. Dimerisierung benötigt die Interaktion der DEG15 mit einem Calmodulin-like Protein (CML3) im N-terminus (aa 1-20) und ist Pflanzen-spezifisch. Die Domänenstruktur der AtDEG15 wurde über Deletionskonstrukte in planta untersucht: N-terminale Bereiche sind neben der CML3-Bindedomäne an der Dimerisierung beteiligt; die Prozessierung des PTS2 benötigt den C-terminus und den loop in der Proteasedomäne. Die hohe Flexibilität der AtDEG15 auf Grund ge-clusterter Pro, Gly und Ser erweist sie als intrinsically unstructured protein und läßt auf funktionelle Diversität schließen.     «

Pflanzliche DEG15-Proteasen alternieren zwischen degradierender und das peroxisomale targeting Signal (PTS2) processierender Spezifität über ein Ca2+-abhängige Dimerisierung. Sie besitzen einen loop in der Proteasedomäne, sowie einen N- bzw. C-terminus von unbekannter Sequenzhomologie. DEG15-Proteasen gruppieren sich in pflanzliche und solche aus Säugern und Schleimpilzen. Dimerisierung benötigt die Interaktion der DEG15 mit einem Calmodulin-like Protein (CML3) im N-terminus (aa 1-20) und ist Pf...     »

DEG15 of plants dimerize in a Ca2+-dependent manner and alternate by this dimerization between a general degrading actifity and processing of peroxisomal targeting signal (PTS2). AtDEG15 has a loop within the proteasedomain and N-terminus and C-terminus with no sequenzhomology. DEG15-proteases separate in those of plants and those of mammals and cellular slime molds. Interaktion between the N-terminus (aa 1-20) of DEG15 and calmodulin-like-protein (CML3) is required for dimerization and is plant specific. By deletionconstructs the domainstructure of AtDEG15 was investigated in planta: apart from CML3-bindingdomain the N-terminus is involved in dimerization, the C-terminus and the loop within the proteasedomain in processing of PTS2. The structure of DEG15 is highly flexible, based on presence of clustered Pro, Gly and Ser. Therefor DEG15 is attributed to the intrinsically unstructured proteins, suggesting functional diversity.     «

DEG15 of plants dimerize in a Ca2+-dependent manner and alternate by this dimerization between a general degrading actifity and processing of peroxisomal targeting signal (PTS2). AtDEG15 has a loop within the proteasedomain and N-terminus and C-terminus with no sequenzhomology. DEG15-proteases separate in those of plants and those of mammals and cellular slime molds. Interaktion between the N-terminus (aa 1-20) of DEG15 and calmodulin-like-protein (CML3) is required for dimerization and is plant...     »