The H.pylori protein CagA is a bacterial oncogene, which is delivered into the host cells of the gastric mucosa via a Type IV secretion system and is localised to the membrane of the epithelial cells resulting in a variety of host cell responses. This work clarifies the role of the CagA N-Terminus on host cell responses, by focusing on the CagA protein as a single factor in vitro. A novel membrane-binding domain of CagA and its influence on host cell responses is presented. Additionally a second part of CagA was identified, which binds to a membrane structure in polarized epithelial cells independently of the membrane-binding domain. It is shown that the membrane-binding domain of CagA inhibits the migratory phenotype induced by the CagA C-terminus. The membrane-binding domain of CagA also increases cell-cell adhesion and inhibits TCF/b-catenin transcriptional activity mediated by the C-terminus of CagA.     «

The H.pylori protein CagA is a bacterial oncogene, which is delivered into the host cells of the gastric mucosa via a Type IV secretion system and is localised to the membrane of the epithelial cells resulting in a variety of host cell responses. This work clarifies the role of the CagA N-Terminus on host cell responses, by focusing on the CagA protein as a single factor in vitro. A novel membrane-binding domain of CagA and its influence on host cell responses is presented. Additionally a seco...     »

Das H. pylori Protein CagA ist ein bakterielles Onkogen, dass über ein Typ 4 Sekretionssystem in die Wirtszellen der Magenschleimhaut eingebracht wird und an die Membran der Epithelzellen bindet, wo es verschiedene Antworten der Wirtzzelle auslöst. Diese Arbeit zeigt die Rolle des CagA N-Terminus auf Wirtszellveränderungen, indem CagA als Einzelfaktor in vitro näher betrachtet wird. Eine neue Membranbindungsdomäne des CagA und ihr Einfluss auf Wirtszellveränderungen wird hier vorgestellt. Außerdem wurde ein zweiter Teil des CagA Proteins identifiziert, der unabhängig von der Membranbindungsdomäne an Membranstrukturen von polarisierten Epithelzellen bindet. Es wird gezeigt, dass die Membranbindungsdomäne den migratorischen Phänotypen, der von dem CagA C-Terminus induziert wird, inhibiert. Die Membranbindungsdomäne erhöht außerdem die Zell-Zell Adhäsion und inhibiert die transkriptionelle Aktivität von TCF/b-Catenin, die durch den C-Terminus von CagA vermittelt wird.     «

Das H. pylori Protein CagA ist ein bakterielles Onkogen, dass über ein Typ 4 Sekretionssystem in die Wirtszellen der Magenschleimhaut eingebracht wird und an die Membran der Epithelzellen bindet, wo es verschiedene Antworten der Wirtzzelle auslöst. Diese Arbeit zeigt die Rolle des CagA N-Terminus auf Wirtszellveränderungen, indem CagA als Einzelfaktor in vitro näher betrachtet wird. Eine neue Membranbindungsdomäne des CagA und ihr Einfluss auf Wirtszellveränderungen wird hier vorgestellt. Auße...     »