The reversible modification of cellular proteins by tyrosine phosphorylation is a central mechanism of signal transduction, which controls cell physiological processes, such as proliferation, migration or differentiation in health and disease. Protein tyrosine kinases (PTKs) and –phosphatases (PTPs) regulate these phosphorylation events in an antagonistic manner. In this thesis the regulation of the receptor protein PTPRK by proteolytic processing was investigated. Thereby, a novel mechanism of PTP regulation was identified, which allows the relocalization of this receptor protein from the cell surface to the nucleus. In a second project, methods and strategies were developed to elucidate the substrate specificity of PTPs with quantitative mass spectrometry. Using this approach it was possible to define a large number of new potential substrate proteins for the phosphatase PTP1B.     «

The reversible modification of cellular proteins by tyrosine phosphorylation is a central mechanism of signal transduction, which controls cell physiological processes, such as proliferation, migration or differentiation in health and disease. Protein tyrosine kinases (PTKs) and –phosphatases (PTPs) regulate these phosphorylation events in an antagonistic manner. In this thesis the regulation of the receptor protein PTPRK by proteolytic processing was investigated. Thereby, a novel mechanism of...     »

Die reversible Modifikation von zellulären Proteinen durch Tyrosinphosphorylierung ist ein zentraler Signaltransduktionsmechanismus, welcher zellphysiologische Prozesse wie Proliferation, Migration oder Differenzierung im gesunden, wie auch im erkrankten Körper kontrolliert. Protein Tyrosin Kinasen (PTKs) und –Phosphatasen (PTPs) regulieren diese Phosphorylierung auf antagonistische Art und Weise. In dieser Doktorarbeit wurde die Regulation des Rezeptorproteins PTPRK durch proteolytische Spaltung untersucht. Dabei konnte ein neuer Regulationsmechanismus aufgeklärt werden, welcher die Relokalisierung dieses Rezeptorproteins von der Zelloberfläche zum Zellkern erlaubt. In einem weiteren Projekt wurden Methoden und Strategien entwickelt, um mit Hilfe quantitativer Massenspektroskopie die Substratspezifität von PTPs zu entschlüsseln. Hiermit war es möglich eine Vielzahl neuer potenzieller Substrate für die Phosphatase PTP1B zu definieren.     «

Die reversible Modifikation von zellulären Proteinen durch Tyrosinphosphorylierung ist ein zentraler Signaltransduktionsmechanismus, welcher zellphysiologische Prozesse wie Proliferation, Migration oder Differenzierung im gesunden, wie auch im erkrankten Körper kontrolliert. Protein Tyrosin Kinasen (PTKs) und –Phosphatasen (PTPs) regulieren diese Phosphorylierung auf antagonistische Art und Weise. In dieser Doktorarbeit wurde die Regulation des Rezeptorproteins PTPRK durch proteolytische Spaltun...     »