Während des ATPase-Zyklus durchläuft das AAA+-Enzym p97 vier Protein- und Nukleotidzustände: apo, ATP-, ADP·Pi- und ADP-gebunden. Bislang wurde der ADP·Pi-Zustand noch nicht als authentischer Post-Hydrolyse-Zustand eines AAA+-Proteins charakterisiert. Wir untersuchen diesen geschwindigkeitsbestimmenden Schritt mittels Lösungs- und Festkörper-NMR in Kombination mit biophysikalischen und –chemischen Methoden. Zudem testen wir mehrere Nukleotid-Analoga auf biologische Relevanz und praktische Nützlichkeit.     «

Während des ATPase-Zyklus durchläuft das AAA+-Enzym p97 vier Protein- und Nukleotidzustände: apo, ATP-, ADP·Pi- und ADP-gebunden. Bislang wurde der ADP·Pi-Zustand noch nicht als authentischer Post-Hydrolyse-Zustand eines AAA+-Proteins charakterisiert. Wir untersuchen diesen geschwindigkeitsbestimmenden Schritt mittels Lösungs- und Festkörper-NMR in Kombination mit biophysikalischen und –chemischen Methoden. Zudem testen wir mehrere Nukleotid-Analoga auf biologische Relevanz und praktische Nützli...     »