Durch Ultrahochdruck bis 600 MPa wurde eine Schwächung intermolekularer Kräfte in der Caseinmizelle erreicht, die im nativen Zustand deren Struktur stabilisieren. Durch Verfolgung von Zerfall und Reassoziation der Mizelle war es möglich, Rückschlüsse auf den Zusammenhalt der einzelnen Casein-fraktionen zu ziehen und deren Rolle bei der Mizellstabilisierung besser zu verstehen. Dazu wurden die unter Druck gebildeten Caseinmonomere über Membranen in-situ diffusiv von noch intakten Mizellen getrennt und ex-situ analysiert. Unter Druck, also im dissoziierten Zustand, wurde zudem durch Chymosin eine enzymatisch katalysierte Hydrolyse des Schlüsselmonomers κ-Casein induziert und so dessen Funktion als Terminator der Mizellneubildung nach Druckbehandlung bestätigt.     «

Durch Ultrahochdruck bis 600 MPa wurde eine Schwächung intermolekularer Kräfte in der Caseinmizelle erreicht, die im nativen Zustand deren Struktur stabilisieren. Durch Verfolgung von Zerfall und Reassoziation der Mizelle war es möglich, Rückschlüsse auf den Zusammenhalt der einzelnen Casein-fraktionen zu ziehen und deren Rolle bei der Mizellstabilisierung besser zu verstehen. Dazu wurden die unter Druck gebildeten Caseinmonomere über Membranen in-situ diffusiv von noch intakten Mizellen getrenn...     »

By submitting casein micelles to hydrostatic pressures up to 600 MPa, intermolecular interactions stabilizing their native structure became weakened. Tracking the pressure-driven dissociation and reassociation led to deeper insights into the interactions between the single casein monomers and their role in micellar stabilisation. For this, the casein monomers liberated by the application of pressure were in-situ separated from intact micelles by means of ceramic membranes as a diffusion barrier, making them accessible for ex-situ analytical techniques. Furthermore a chymosin-catalysed hydrolysis of the key-monomer κ-Casein was conducted under pressure in the dissociated state of the casein micelle, confirming its function as a terminator molecule during micelle reformation after high pressure treatment.     «

By submitting casein micelles to hydrostatic pressures up to 600 MPa, intermolecular interactions stabilizing their native structure became weakened. Tracking the pressure-driven dissociation and reassociation led to deeper insights into the interactions between the single casein monomers and their role in micellar stabilisation. For this, the casein monomers liberated by the application of pressure were in-situ separated from intact micelles by means of ceramic membranes as a diffusion barrier,...     »