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Originaltitel:
Protein design of hapten-specific Anticalins as therapeutic antidotes and biochemical reagents
Übersetzter Titel:
Protein-Design von Hapten-spezifischen Anticalinen als therapeutische Antidota und biochemische Reagenzien
Autor:
Barkovskiy, Mikhail
Jahr:
2020
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Skerra, Arne (Prof. Dr.)
Gutachter:
Skerra, Arne (Prof. Dr.); Schneitz, Kay H. (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
Stichworte:
Anticalin, Colchicalin, colchicine, Diels-Alder reaction, directed evolution, intoxication, lipocalin 2, PASylation, protein engineering, transition state analog
Übersetzte Stichworte:
Anticalin, Colchicalin, Colchicin, Diels-Alder-Reaktion, gerichtete Evolution, Vergiftung, Lipocalin 2, PASylierung, Protein-Engineering, Übergangszustandsanalogon
TU-Systematik:
CHE 800d
Kurzfassung:
Protein engineering of lipocalins has led to a well-established class of alternative binding proteins known as Anticalins®. In the present work, high-affinity variants based on the human lipocalin 2 scaffold were selected against the plant alkaloid colchicine and structurally and functionally investigated to serve as antidotes and/or affinity reagents. Furthermore, lipocalin variants that bind a transition state analog for the Diels-Alder cycloaddition were characterized, including structural an...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Protein-Engineering von Lipocalinen hat zu einer wohletablierten Klasse alternativer Bindeproteine geführt, die als Anticaline® bekannt sind. In der vorliegenden Arbeit wurden hochaffine Varianten des als Gerüstprotein verwendeten menschlichen Lipocalin 2 gegen das Pflanzenalkaloid Colchicin selektiert und strukturell und funktionell untersucht, um als Antidota oder Affinitätsreagenzien zu dienen. Darüber hinaus wurden Lipocalinvarianten, die ein Übergangszustandsanalogon für die Diels-Alder-Cyc...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1537000
Eingereicht am:
30.01.2020
Mündliche Prüfung:
30.06.2020
Dateigröße:
10692937 bytes
Seiten:
211
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20200630-1537000-1-7
Letzte Änderung:
20.08.2020
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