Die peroxisomalen integralen Membranproteine PEX10, PEX2 und PEX12 aus
Arabidopsis thaliana tragen im C-Terminus ein C3HC4-Zink-RING-Finger Motiv, dem eine Funktion in Protein-Protein-Interaktionen sowie Protein-Ubiquitinierungen zugewiesen wird. Homozygote KO-Mutanten dieser Peroxine sind embryoletal. Zur Funktionsanalyse von PEX10, PEX2 und PEX12 wurden Zn-Linien durch Überexpression von im Zink RING-Finger-Motiv punktmutierten Versionen dieser Peroxine im Wildtyp-Hintergrund erzeugt. Unterschiedliche Funktionen für PEX10 und PEX2 konnten nachgewiesen werden. PEX10 mit seinem Zink RING-Finger ist essentiell für die Form der Peroxisomen und ihren Kontakt mit Chloroplasten bei allenfalls geringer Störung des Matrixprotein-Imports; auch das N-terminale Motiv TLGEEY beeinflusst die Peroxisomenform, hingegen ohne Auswirkung auf den Organellenkontakt. PEX2 mit seinem Zink RING-Finger ist am peroxisomalen Matrixprotein-Import beteiligt.
«
Die peroxisomalen integralen Membranproteine PEX10, PEX2 und PEX12 aus
Arabidopsis thaliana tragen im C-Terminus ein C3HC4-Zink-RING-Finger Motiv, dem eine Funktion in Protein-Protein-Interaktionen sowie Protein-Ubiquitinierungen zugewiesen wird. Homozygote KO-Mutanten dieser Peroxine sind embryoletal. Zur Funktionsanalyse von PEX10, PEX2 und PEX12 wurden Zn-Linien durch Überexpression von im Zink RING-Finger-Motiv punktmutierten Versionen dieser Peroxine im Wildtyp-Hintergrund erzeugt. Untersc...
»