Die Phytochelatinsynthase ist eine Dipeptidyltranspeptidase und katalysiert die Synthese von Phytochelatinen aus Glutathion. Zugleich hydrolysiert das Enzym auch Glutathion-Konjugate. In Versuchen mit Phytochelatinsynthase-defizienten Arabidopsispflanzen und dem Modellxenobiotikum Monochlorobiman wurde ein neuer cytoplasmatischer Abbauweg für Glutathion-Konjugate in Pflanzen gezeigt, der parallel zum vakuolären γ-Glutamyltranspeptidase-vermittelten Abbauweg abläuft. In Mikroskopanalysen von Arabidopsis-Pflanzen, die stabil mit EGFP-Fusionskonstrukten des Phytochelatinsynthasegens transformiert wurden, wurde AtPCS1 cytosolisch lokalisiert. Ferner bestätigten in planta Untersuchungen von carboxyterminal verkürzten Phytochelatinsynthase-Versionen die vorgeschlagene Einteilung des Proteins in einen aktiven Aminoterminus und einen regulatorisch-stabilisierenden Carboxyerminus.     «

Die Phytochelatinsynthase ist eine Dipeptidyltranspeptidase und katalysiert die Synthese von Phytochelatinen aus Glutathion. Zugleich hydrolysiert das Enzym auch Glutathion-Konjugate. In Versuchen mit Phytochelatinsynthase-defizienten Arabidopsispflanzen und dem Modellxenobiotikum Monochlorobiman wurde ein neuer cytoplasmatischer Abbauweg für Glutathion-Konjugate in Pflanzen gezeigt, der parallel zum vakuolären γ-Glutamyltranspeptidase-vermittelten Abbauweg abläuft. In Mikroskopanalysen von Arab...     »

Phytochelatin synthase is a dipeptidyl transpeptidase and catalyses the synthesis of phytochelatins from glutathione. The enzyme also hydrolyses glutathione conjugates. In experiments with phytochelatin deficient Arabidopsis plants and the model xenobiotic monochlorobimane, a novel cytoplasmic degradation pathway for glutathione conjugates was identified which executes parallel to the γ-glutamyl transpeptidase mediated degradation pathway in the vacuole. Fluorescence microscopy of stably transformed Arabidopsis plants carrying phytochelatin synthase GFP fusion genes revealed the localisation of AtPCS1 in the cytosol. Moreover, in planta analysis of carboxyterminally truncated phytochelatin synthase constructs confirmed the suggested domain structure of the protein with the aminoterminus carrying the active site of the enzyme and the carboxyterminus exhibiting regulatory and stabilising functions.     «

Phytochelatin synthase is a dipeptidyl transpeptidase and catalyses the synthesis of phytochelatins from glutathione. The enzyme also hydrolyses glutathione conjugates. In experiments with phytochelatin deficient Arabidopsis plants and the model xenobiotic monochlorobimane, a novel cytoplasmic degradation pathway for glutathione conjugates was identified which executes parallel to the γ-glutamyl transpeptidase mediated degradation pathway in the vacuole. Fluorescence microscopy of stably transfo...     »